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Química

Proteínas

Proteínas

Proteínas são moléculas muito importantes em nossas células.
Eles estão envolvidos em praticamente todas as funções celulares. Cada proteína
dentro do corpo tem uma função específica. Algumas proteínas estão envolvidas
no apoio estrutural, enquanto outros estão envolvidos no movimento corporal,
ou na defesa contra germes.

Proteínas variar em termos de estrutura, bem como função. Eles são construídos
a partir de um conjunto de 20 aminoácidos e têm distintas formas tridimensionais.
Abaixo é uma lista de vários tipos de proteínas e suas funções.

Funções de proteína

Anticorpos - são proteínas especializadas envolvidas na
defesa do organismo a partir de antígenos (invasores). Uma forma anticorpos
destruir antigénios é, imobilizando-os de modo que eles podem ser destruídos
por células brancas do sangue.

Proteínas contráteis - são responsáveis pelo movimento. Exemplos
incluem actina e miosina. Estas proteínas estão envolvidos em músculo contração
e movimento.

Enzimas - são proteínas que facilitam as reações bioquímicas.
Eles são muitas vezes referidos como catalisadores porque acelerar as reações
químicas.

Exemplos incluem a lactase enzimas e pepsina. A lactase quebra a lactose
açúcar encontrado no leite. A pepsina é uma enzima digestiva que trabalha
no estômago para quebrar proteínas nos alimentos.

Proteínas hormonais – são proteínas mensageiras que ajudam
a coordenar as atividades de certas corporais. Exemplos incluem a insulina,
a oxitocina, e somatotropina. A insulina regula o metabolismo da glicose,
controlando a concentração de açúcar no sangue. A ocitocina estimula as contrações
em mulheres durante o parto. A somatotropina é uma hormona de crescimento
que estimula a produção de proteínas em células musculares.

Proteínas Estruturais - são fibrosas e fibrosa e de apoio.
Exemplos incluem a queratina, colágeno, elastina e. Queratinas fortalecer
revestimentos de proteção, como cabelo, penas, plumas, chifres e bicos. Colágenos
e elastina fornecer suporte para os tecidos conjuntivos como tendões e ligamentos.

Proteínas de Armazenamento - armazenar aminoácidos. Exemplos
incluem a ovalbumina e caseína. Ovalbumina é encontrada em claras de ovo e
caseína é uma proteína à base de leite.

Proteínas de transporte – são proteínas transportadoras de
moléculas que se movem de um lugar para outro em torno do corpo. Exemplos
incluem hemoglobina e citocromos. A hemoglobina transporta o oxigênio através
do sangue. Citocromos operam na cadeia de transporte de elétrons como proteínas
transportadoras de elétrons.

Resumo

Proteínas servir várias funções no corpo. A estrutura de uma proteína determina
a sua função. Por exemplo, o colagénio tem um super-enrolada forma helicoidal.

É longo, pegajoso, forte, e assemelha-se uma corda. Esta estrutura é ótima
para dar apoio. Hemoglobina por outro lado, é uma proteína globular que é
dobrado e compacto. Sua forma esférica é útil para manobras através de vasos
sanguíneos.

Fonte: biology.about.com

Proteínas

Proteínas são muito mais complexas em estrutura que carboidratos
ou lipídios e estão envolvidas em numerosas atividades fisiológicas. As proteínas
são grandemente responsáveis pela estrutura das células do corpo. A

lgumas proteínas, na forma de enzimas, funcionam como catalisadores para
acelerar certas reações químicas. Outras proteínas assumem um papel importante
na contração muscular. Os anticorpos são proteínas que defendem o corpo contra
micróbios invasores. Alguns tipos de hormônios são proteínas.

Quimicamente, as proteínas sempre contêm carbono, hidrogênio, oxigênio e
nitrogênio e, algumas vezes, enxofre. Os aminoácidos são as estruturas fundamentais
das proteínas. Cada aminoácido consiste de um grupo amino (-NH2) básico (alcalino),
um grupo carboxí1lico ( -COOH) ácido e uma cadeia lateral (grupo R) que é
diferente para cada um dos 20 diferentes aminoácidos, figura abaixo.

Os aminoácidos e a formação de ligações peptídicas. (a) Conforme seu nome,
os aminoácidos possuem um grupo amino e um grupo carboxil (ácido).

A cadeia lateral (grupo R) é diferente em cada aminoácido. (b) Quando dois
ou mais aminoácidos são unidos químicamente, a ligação covalente resultante
entre eles é chamada de ligação peptídica. Neste diagrama, os aminoácidos
glicina e alanina unem-se para formar o dipeptídeo glicilalanina.

Proteínas width="300" />

Os aminoácidos são as estruturas fundamentais das proteínas

Na formação das proteínas, os aminoácidos combinam-se para formar moléculas
mais complexas; as ligações covalentes formadas entre aminoácidos são chamadas
de ligações peptídicas (Figura acima (b)).

Quando dois aminoácidos combinam-se, forma-se um dipeptídeo (Figura 2 acima
(b)).

Adicionando-se outro aminoácido a um dipeptídeo, produz-se um tripeptídeo.
Outras adições de aminoácidos resultam na formação de peptídeos (4-10 aminoácidos)
ou polipeptídeos (10-2.000 ou mais aminoácidos). Todos têm a mesma composição
básica, mas cada um também tem átomos adicionais arranjados de maneira específica.
Já que cada variação no número ou na seqiiência de aminoácidos produz uma
proteína diferente, uma grande variedade de proteínas é possível. A situação
é semelhante à utilização de um alfabeto de 20 letras para formar palavras.
Cada letra seria equivalente a um aminoácido, e cada palavra seria uma proteína
diferente.

Se uma proteína encontra um ambiente hostil, no qual a temperatura, o pH
ou a concentração de eletrólitos esteja alterado, ela pode desenrolar-se e
perder sua forma característica. Este processo chama-se desnaturação. As proteínas
desnaturadas não são funcionais. Um exemplo comum de desnaturação é visto
na fritura de um ovo. No ovo cru, a proteína (albumina) é solúvel e a clara
é um fluido transparente e viscoso. Quando é aplicado calor ao ovo, a proteína
altera sua forma, toma-se insolúvel e adquire uma cor branca.

Enzimas

Como já foi visto, as reações químicas ocorrem quando ligações químicas são
formadas ou rompidas, quando átomos, íons ou moléculas colidem entre si. A
temperatura e a pressão corporais normais são muito baixas para que as reações
químicas ocorram com rapidez suficiente para a manutenção da vida. As enzimas
são a solução que a célula viva tem para este problema. Elas aceleram as reações
químicas, aumentando a frequência das colisões e orientando apropriadamente
as moléculas que colidem. E fazem isto sem aumentar a temperatura ou a pressão
– em outras palavras, sem romper ou matar a célula. As substâncias que podem
acelerar reações químicas pelo aumento da frequência de colisões, sem alterar-se
no processo, são chamadas de catalisadores. Em uma célula viva, as enzimas
funcionam como catalisadores.

As enzimas catalisam certas reações com grande especificidade, eficiência
e controle.

Especificidade

As enzimas são catalisadores altamente específicos. Cada enzima em particular
afeta apenas substratos (moléculas sobre as quais as enzimas atuam) específicos.

Em alguns casos, uma parte da enzima, chamada de sítio ativo, "encaixa"
no substrato como uma chave em uma fechadura (veja Figura abaixo). Em outros
casos, o sítio ativo modifica sua forma para encaixar perfeitamente em tomo
do substrato, uma vez que ambos entrem em contato.

Uma enzima acelera uma reação química sem ser alterada ou consumida no processo.

Proteínas width="300" />

Na formação das proteínas, os aminoácidos combinam-se para formar moléculas
mais complexas; as ligações covalentes formadas entre aminoácidos são chamadas
de ligações peptídicas (Figura acima (b)).

Quando dois aminoácidos combinam-se, forma-se um dipeptídeo (Figura 2 acima
(b)). Adicionando-se outro aminoácido a um dipeptídeo, produz-se um tripeptídeo.
Outras adições de aminoácidos resultam na formação de peptídeos (4-10 aminoácidos)
ou polipeptídeos (10-2.000 ou mais aminoácidos). Todos têm a mesma composição
básica, mas cada um também tem átomos adicionais arranjados de maneira específica.
Já que cada variação no número ou na seqiiência de aminoácidos produz uma
proteína diferente, uma grande variedade de proteínas é possível. A situação
é semelhante à utilização de um alfabeto de 20 letras para formar palavras.
Cada letra seria equivalente a um aminoácido, e cada palavra seria uma proteína
diferente.

Se uma proteína encontra um ambiente hostil, no qual a temperatura, o pH
ou a concentração de eletrólitos esteja alterado, ela pode desenrolar-se e
perder sua forma.

Formação

Este processo chama-se desnaturação. As proteínas desnaturadas não são funcionais.
Um exemplo comum de desnaturação é visto na fritura de um ovo. No ovo cru,
a proteína (albumina) é solúvel e a clara é um fluido transparente e viscoso.
Quando é aplicado calor ao ovo, a proteína altera sua forma, toma-se insolúvel
e adquire uma cor branca.

Enzimas

Como já foi visto, as reações químicas ocorrem quando ligações químicas são
formadas ou rompidas, quando átomos, íons ou moléculas colidem entre si. A
temperatura e a pressão corporais normais são muito baixas para que as reações
químicas ocorram com rapidez suficiente para a manutenção da vida. As enzimas
são a solução que a célula viva tem para este problema. Elas aceleram as reações
químicas, aumentando a frequência das colisões e orientando apropriadamente
as moléculas que colidem. E fazem isto sem aumentar a temperatura ou a pressão
– em outras palavras, sem romper ou matar a célula. As substâncias que podem
acelerar reações químicas pelo aumento da frequência de colisões, sem alterar-se
no processo, são chamadas de catalisadores. Em uma célula viva, as enzimas
funcionam como catalisadores.

As enzimas catalisam certas reações com grande especificidade, eficiência
e controle.

Especificidade

As enzimas são catalisadores altamente específicos. Cada enzima em particular
afeta apenas substratos (moléculas sobre as quais as enzimas atuam) específicos.

Em alguns casos, uma parte da enzima, chamada de sítio ativo, "encaixa"
no substrato como uma chave em uma fechadura (veja Figura abaixo). Em outros
casos, o sítio ativo modifica sua forma para encaixar perfeitamente em tomo
do substrato, uma vez que ambos entrem em contato.

Uma enzima acelera uma reação química sem ser alterada ou consumida no processo.

Fonte: www.corpohumano.hpg.ig.com.br

Proteínas

Proteínas são moléculas muito importantes em nossas células.
Eles estão envolvidos em praticamente todas as funções celulares. Cada proteína
dentro do corpo tem uma função específica. Algumas proteínas estão envolvidas
no apoio estrutural, enquanto outros estão envolvidos no movimento corporal,
ou na defesa contra germes.

Proteínas variar em termos de estrutura, bem como função. Eles são construídos
a partir de um conjunto de 20 aminoácidos e têm distintas formas tridimensionais.
Abaixo é uma lista de vários tipos de proteínas e suas funções.

Funções de proteína

Anticorpos - são proteínas especializadas envolvidas na
defesa do organismo a partir de antígenos (invasores). Uma forma anticorpos
destruir antigénios é, imobilizando-os de modo que eles podem ser destruídos
por células brancas do sangue.

Proteínas contráteis - são responsáveis pelo movimento. Exemplos
incluem actina e miosina. Estas proteínas estão envolvidos em músculo contração
e movimento.

Enzimas - são proteínas que facilitam as reações bioquímicas.
Eles são muitas vezes referidos como catalisadores porque acelerar as reações
químicas.

Exemplos incluem a lactase enzimas e pepsina. A lactase quebra a lactose
açúcar encontrado no leite. A pepsina é uma enzima digestiva que trabalha
no estômago para quebrar proteínas nos alimentos.

Proteínas hormonais – são proteínas mensageiras que ajudam
a coordenar as atividades de certas corporais. Exemplos incluem a insulina,
a oxitocina, e somatotropina. A insulina regula o metabolismo da glicose,
controlando a concentração de açúcar no sangue. A ocitocina estimula as contrações
em mulheres durante o parto. A somatotropina é uma hormona de crescimento
que estimula a produção de proteínas em células musculares.

Proteínas Estruturais - são fibrosas e fibrosa e de apoio.
Exemplos incluem a queratina, colágeno, elastina e. Queratinas fortalecer
revestimentos de proteção, como cabelo, penas, plumas, chifres e bicos. Colágenos
e elastina fornecer suporte para os tecidos conjuntivos como tendões e ligamentos.

Proteínas de Armazenamento - armazenar aminoácidos. Exemplos
incluem a ovalbumina e caseína. Ovalbumina é encontrada em claras de ovo e
caseína é uma proteína à base de leite.

Proteínas de transporte – são proteínas transportadoras de
moléculas que se movem de um lugar para outro em torno do corpo. Exemplos
incluem hemoglobina e citocromos. A hemoglobina transporta o oxigênio através
do sangue. Citocromos operam na cadeia de transporte de elétrons como proteínas
transportadoras de elétrons.

Resumo

Proteínas servir várias funções no corpo. A estrutura de uma proteína determina
a sua função. Por exemplo, o colagénio tem um super-enrolada forma helicoidal.

É longo, pegajoso, forte, e assemelha-se uma corda. Esta estrutura é ótima
para dar apoio. Hemoglobina por outro lado, é uma proteína globular que é
dobrado e compacto. Sua forma esférica é útil para manobras através de vasos
sanguíneos.

Fonte: biology.about.com

Proteínas

Proteínas são muito mais complexas em estrutura que carboidratos
ou lipídios e estão envolvidas em numerosas atividades fisiológicas. As proteínas
são grandemente responsáveis pela estrutura das células do corpo. A

lgumas proteínas, na forma de enzimas, funcionam como catalisadores para
acelerar certas reações químicas. Outras proteínas assumem um papel importante
na contração muscular. Os anticorpos são proteínas que defendem o corpo contra
micróbios invasores. Alguns tipos de hormônios são proteínas.

Quimicamente, as proteínas sempre contêm carbono, hidrogênio, oxigênio e
nitrogênio e, algumas vezes, enxofre. Os aminoácidos são as estruturas fundamentais
das proteínas. Cada aminoácido consiste de um grupo amino (-NH2) básico (alcalino),
um grupo carboxí1lico ( -COOH) ácido e uma cadeia lateral (grupo R) que é
diferente para cada um dos 20 diferentes aminoácidos, figura abaixo.

Os aminoácidos e a formação de ligações peptídicas. (a) Conforme seu nome,
os aminoácidos possuem um grupo amino e um grupo carboxil (ácido).

A cadeia lateral (grupo R) é diferente em cada aminoácido. (b) Quando dois
ou mais aminoácidos são unidos químicamente, a ligação covalente resultante
entre eles é chamada de ligação peptídica. Neste diagrama, os aminoácidos
glicina e alanina unem-se para formar o dipeptídeo glicilalanina.

Proteínas width="300" />

Os aminoácidos são as estruturas fundamentais das proteínas

Na formação das proteínas, os aminoácidos combinam-se para formar moléculas
mais complexas; as ligações covalentes formadas entre aminoácidos são chamadas
de ligações peptídicas (Figura acima (b)).

Quando dois aminoácidos combinam-se, forma-se um dipeptídeo (Figura 2 acima
(b)).

Adicionando-se outro aminoácido a um dipeptídeo, produz-se um tripeptídeo.
Outras adições de aminoácidos resultam na formação de peptídeos (4-10 aminoácidos)
ou polipeptídeos (10-2.000 ou mais aminoácidos). Todos têm a mesma composição
básica, mas cada um também tem átomos adicionais arranjados de maneira específica.
Já que cada variação no número ou na seqiiência de aminoácidos produz uma
proteína diferente, uma grande variedade de proteínas é possível. A situação
é semelhante à utilização de um alfabeto de 20 letras para formar palavras.
Cada letra seria equivalente a um aminoácido, e cada palavra seria uma proteína
diferente.

Se uma proteína encontra um ambiente hostil, no qual a temperatura, o pH
ou a concentração de eletrólitos esteja alterado, ela pode desenrolar-se e
perder sua forma característica. Este processo chama-se desnaturação. As proteínas
desnaturadas não são funcionais. Um exemplo comum de desnaturação é visto
na fritura de um ovo. No ovo cru, a proteína (albumina) é solúvel e a clara
é um fluido transparente e viscoso. Quando é aplicado calor ao ovo, a proteína
altera sua forma, toma-se insolúvel e adquire uma cor branca.

Enzimas

Como já foi visto, as reações químicas ocorrem quando ligações químicas são
formadas ou rompidas, quando átomos, íons ou moléculas colidem entre si. A
temperatura e a pressão corporais normais são muito baixas para que as reações
químicas ocorram com rapidez suficiente para a manutenção da vida. As enzimas
são a solução que a célula viva tem para este problema. Elas aceleram as reações
químicas, aumentando a frequência das colisões e orientando apropriadamente
as moléculas que colidem. E fazem isto sem aumentar a temperatura ou a pressão
– em outras palavras, sem romper ou matar a célula. As substâncias que podem
acelerar reações químicas pelo aumento da frequência de colisões, sem alterar-se
no processo, são chamadas de catalisadores. Em uma célula viva, as enzimas
funcionam como catalisadores.

As enzimas catalisam certas reações com grande especificidade, eficiência
e controle.

Especificidade

As enzimas são catalisadores altamente específicos. Cada enzima em particular
afeta apenas substratos (moléculas sobre as quais as enzimas atuam) específicos.

Em alguns casos, uma parte da enzima, chamada de sítio ativo, "encaixa"
no substrato como uma chave em uma fechadura (veja Figura abaixo). Em outros
casos, o sítio ativo modifica sua forma para encaixar perfeitamente em tomo
do substrato, uma vez que ambos entrem em contato.

Uma enzima acelera uma reação química sem ser alterada ou consumida no processo.

Proteínas width="300" />

Na formação das proteínas, os aminoácidos combinam-se para formar moléculas
mais complexas; as ligações covalentes formadas entre aminoácidos são chamadas
de ligações peptídicas (Figura acima (b)).

Quando dois aminoácidos combinam-se, forma-se um dipeptídeo (Figura 2 acima
(b)). Adicionando-se outro aminoácido a um dipeptídeo, produz-se um tripeptídeo.
Outras adições de aminoácidos resultam na formação de peptídeos (4-10 aminoácidos)
ou polipeptídeos (10-2.000 ou mais aminoácidos). Todos têm a mesma composição
básica, mas cada um também tem átomos adicionais arranjados de maneira específica.
Já que cada variação no número ou na seqiiência de aminoácidos produz uma
proteína diferente, uma grande variedade de proteínas é possível. A situação
é semelhante à utilização de um alfabeto de 20 letras para formar palavras.
Cada letra seria equivalente a um aminoácido, e cada palavra seria uma proteína
diferente.

Se uma proteína encontra um ambiente hostil, no qual a temperatura, o pH
ou a concentração de eletrólitos esteja alterado, ela pode desenrolar-se e
perder sua forma.

Formação

Este processo chama-se desnaturação. As proteínas desnaturadas não são funcionais.
Um exemplo comum de desnaturação é visto na fritura de um ovo. No ovo cru,
a proteína (albumina) é solúvel e a clara é um fluido transparente e viscoso.
Quando é aplicado calor ao ovo, a proteína altera sua forma, toma-se insolúvel
e adquire uma cor branca.

Enzimas

Como já foi visto, as reações químicas ocorrem quando ligações químicas são
formadas ou rompidas, quando átomos, íons ou moléculas colidem entre si. A
temperatura e a pressão corporais normais são muito baixas para que as reações
químicas ocorram com rapidez suficiente para a manutenção da vida. As enzimas
são a solução que a célula viva tem para este problema. Elas aceleram as reações
químicas, aumentando a frequência das colisões e orientando apropriadamente
as moléculas que colidem. E fazem isto sem aumentar a temperatura ou a pressão
– em outras palavras, sem romper ou matar a célula. As substâncias que podem
acelerar reações químicas pelo aumento da frequência de colisões, sem alterar-se
no processo, são chamadas de catalisadores. Em uma célula viva, as enzimas
funcionam como catalisadores.

As enzimas catalisam certas reações com grande especificidade, eficiência
e controle.

Especificidade

As enzimas são catalisadores altamente específicos. Cada enzima em particular
afeta apenas substratos (moléculas sobre as quais as enzimas atuam) específicos.

Em alguns casos, uma parte da enzima, chamada de sítio ativo, "encaixa"
no substrato como uma chave em uma fechadura (veja Figura abaixo). Em outros
casos, o sítio ativo modifica sua forma para encaixar perfeitamente em tomo
do substrato, uma vez que ambos entrem em contato.

Uma enzima acelera uma reação química sem ser alterada ou consumida no processo.

Fonte: www.corpohumano.hpg.ig.com.br

Proteínas

As proteínas são componentes obrigatórios dos seres vivos,
aparecendo até nos vírus, que não têm estrutura celular. Um dos seus papéis
fundamental está relacionado à costrução da matéria vivia. Assim, a reposição
de material celular desgastado e o crescimento.

Proteínas (do grego "protos" = primeiro) são macromoléculas resultantes
da condensação de moléculas de aminoácido, através da ligação peptídica.

Juntamente com os glicídios e lipídios, as proteínas constituem a alimentação
básica dos animais.

A estrutura da proteína

Apesar de as proteínas serem constituídas por apenas vinte tipos de aminoácidos,
fica evidente que o número de tipos de proteínas existentes na natureza é
extremamente grande. De fato, além de o número de aminoácidos na molécula
poder variar de setenta a alguns milhares, existe um número praticamente infinito
de arranjos desses aminoácidos.

As proteínas podem ser estudadas sob dois tipos de enfoque: a
constituição do fio protéico e a forma da molécula.

a) A constituição do fio protéico

Trata-se da seqüência dos aminoácidos. Essa seqüência é sem dúvida um dos
fatores responsáveis pela atividade biológica da proteína. Determiná-la
experimentalmente é extremamente trabalhoso; apesar disso, conhecemos hoje
a estrutura primária (a constituição do fio protéico, ou seja, os tipos
e a quantidade de aminoácidos que compõem o fio e sua seqüência) de vários
polipeptídeos e proteínas, como a insulina (hormônio do pâncreas), a ocitocina
e a hemoglobina, existentes nas hemácias.

A troca de apenas uma aminoácido na seqüência pode causar serias modificações
no funcionalmente da proteína. Um exemplo bem conhecido: na
hemoglobina humana, uma substituição de um ácido glutâmico por uma valina,
numa determinada região, provoca uma anomalia chamada anemia falciforme,
em que as hemácias ficam com uma forma arqueada, de foice, quando estão
no sangue venoso, com pequena taxa de oxigênio. Essa doença, em alguns casos,
pode levar a pessoa à morte em baixa idade.

b) A forma da molécula

As proteínas são fios esticados; na realidade, a cadeia de aminoácidos
ficar torcida formando uma hélice, como o fio de telefone. O enrolamento
de uma proteína na forma de uma hélice representa o que os químicos chamam
de estrutura secundária. Além disso, a própria "hélice" se torce
sobre si mesma, adquirindo uma forma "globular", espacial, formando
uma molécula arredondada. A forma da proteína é portanto determinada pelo
tipo de dobramento da "hélice" e é chamda de estrutura terciária.

Relação entre a forma e a função

Em muitas proteínas, a forma determina seu papel biológico. Proteínas diferentes,
tendo formas diferentes, terão também atividade biológica diferente.

Exemplo: A enzima maltase é uma proteína encontrada no nosso
tubo digestivo, cujo papel é facilitar a digestão da maltose (dissacarídeo)
em glicose (monossacarídeo). Para a maltase poder agir sobre a maltose, é
necessário que as duas moléculas se liguem temporariamente. Isso só é possível
se as "formas" da maltase e da maltose favorecem esta ligação. A
estrutura da maltase é adequada para se "encaixar" na molécula de
maltose; porém, a maltase não se liga à molécula de sacarose e não pode agir
na sua digestão. A maltase é específica no sentido de agir apenas sobre moléculas
de maltose.

O "encaixe" entre moléculas dá a idéia da adaptação entre uma chave
e uma fechadura. As moléculas biológicas reagem entre si conforme o esquema
da "chave-fechadura", ou seja, é sua forma que vai determinar se
ocorre ou não a reação.

Proteínas estruturais Onde são encontradas e papel biológico
Colágeno Abundante nos tendões, cartilagens e ossos. Presente
ainda na pele, à qual confere resistência. Num osso, a resistência é devida
principalmente ao colágeno; o cálcio determina apenas a rigidez.
Queratina Presente na superfície da pele, nas garras, unhas,
bico e pêlos dos vertebrados; importante papel de impermeabilização de
superfícies, nos vertebrados terrestres.
Actina e miosina Principais componentes dos músculos. Proteínas contráteis,
fundamentais, portanto, para o movimento.
Albumina É a proteína mais abundante da parte liquida do sangue,
o plasma, ao qual ela confere uma certa viscosidade e pressão osmótica.
Presente também na clara do ovo, a qual servirá de reserva alimentar utilizada
pelo embrião.

Proteínas estruturais

Onde são encontradas e papel biológico

Colágeno

Abundante nos tendões, cartilagens e ossos. Presente ainda na pele, à qual
confere resistência. Num osso, a resistência é devida principalmente ao
colágeno; o cálcio determina apenas a rigidez.

Queratina

Presente na superfície da pele, nas garras, unhas, bico e pêlos dos vertebrados;
importante papel de impermeabilização de superfícies, nos vertebrados terrestres.

Actina e miosina

Principais componentes dos músculos. Proteínas contráteis, fundamentais,
portanto, para o movimento.

Albumina

É a proteína mais abundante da parte liquida do sangue, o plasma, ao qual
ela confere uma certa viscosidade e pressão osmótica. Presente também na
clara do ovo, a qual servirá de reserva alimentar utilizada pelo embrião.

As proteínas têm um importante papel estrutural, isto é, elas fazem parte
da estrutura da matéria viva. O hialoplasma é uma dispersão constituída principalmente
por água e proteínas.

Fonte: www.bioweb.wku.edu

Proteínas

Ás proteínas são os tijolos do seu copo. Sem elas você não
seria capaz de repor ou reparar as células do corpo. Um homem comum de 70
kg possui por volta de 11 kg de proteínas. Aproximadamente metade delas nos
músculos do esqueleto.

Fontes de proteína

Carne é uma das principais fontes de proteína. As proteínas fornecem os materiais
essenciais para o crescimento e reparo do corpo.

src="../imagens/http://www.portalsaofrancisco.com.br/alfa/aminoacidos/imagens/proteinas17.jpg" alt="Proteínas" title="Proteínas"
width="300" />

Por que você precisa de proteínas?

A proteína tem muitas funções importantes no seu corpo. Ela é o principal
componente dos tecidos estruturais como a pele e o colágeno, encontrados em
tecidos conjuntivos como tendões e ligamentos. O sangue necessita das proteínas
para os glóbulos vermelhos, glóbulos brancos e numerosos compostos do plasma.
A imunidade do seu corpo também depende das proteínas, que são necessárias
para a formação dos anticorpos e dos glóbulos brancos que combatem as doenças.

As enzimas e os hormônios (por exemplo, a insulina) também são proteínas.

Se sua dieta não fornece energia suficiente, o seu corpo irá eventualmente
utilizar proteínas funcionais do corpo (proteínas que são incorporadas à estrutura
essencial do seu corpo). O corpo pode se adaptar à falta de proteínas em um
curto período de tempo. Contudo, condições como ferimentos, infecções, câncer,
diabetes não-controlada e falta de alimento podem causar perda substancial
de proteínas. Nestes casos, o corpo começa a perder músculo para gerar energia
suficiente. Se a situação não for controlada, pode haver risco de vida.

A estrutura dos aminoácidos

Aminoácidos são unidades das quais proteínas são feitas. Cada uma tem um
grupo amino e um grupo ácido, permitindo que elas se liguem formando longas
cadeias.

src="../imagens/http://www.portalsaofrancisco.com.br/alfa/aminoacidos/imagens/proteinas18.jpg" alt="Proteínas" title="Proteínas"
width="300" />

O que são as proteínas?

As proteínas são grandes compostos de unidades menores chamadas aminoácidos.
Os aminoácidos contêm carbono, hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e ocasionalmente
sulfa. Todos os aminoácidos têm um grupo ácido e um grupo amino agregados
a um átomo de carbono. Amino é o nome químico para a combinação de nitrogênio
e hidrogênio nestes compostos. O grupo amino de um aminoácido pode se unir
ao grupo ácido de outro aminoácido para formar um dipeptídeo. Esta união é
chamada ligação peptídica. Quando mais de dois aminoácidos se juntam, forma-se
um polipeptídeo. Uma proteína típica pode conter 500 ou mais aminoácidos agregados.
O tamanho e a forma de cada polipeptídeo determina a proteína e a sua função.
Algumas proteínas são feitas de vários polipeptídeos. Cada espécie têm suas
proteínas características. As proteínas do músculo humano, por exemplo, são
diferentes daquelas do músculo do gado.

Como você usa as proteínas?

As proteínas são transformadas em aminoácidos e pequenos peptídeos pelas
enzimas (protease) do seu intestino. Os pequenos peptídeos e aminoácidos são
levados pela corrente sangüínea até o fígado onde são usados ou levados ate
as células do seu corpo O fígado e o local mais importante onde aminoácidos
e proteínas são metabolizados. Aminoácidos são transformados quimicamente
a fim de serem utilizados como energia, convertidos em uréia (a forma na qual
são eliminados) ou convertidos em outros aminoácidos ou proteínas. Algumas
proteínas como o colágeno dos tecidos conjuntivos ou tendões são bastante
resistentes à digestão e são excretados sem serem processados.

Vínculo entre aminoácidos

A ligação entre dois aminoácidos é chamada de ligação peptídica, e uma corrente
contendo mais do que um desses é chamada polipeptídeo. Algumas proteínas consistem
de vários polipeptídeos e contêm outros tipos de ligações além das ligações
peptídicas.

src="../imagens/http://www.portalsaofrancisco.com.br/alfa/aminoacidos/imagens/proteinas19.gif" alt="Proteínas" title="Proteínas"
width="300" />

As proteínas de que o corpo precisa são compostas de 20 aminoácidos diferentes.
Você pode fazer alguns deles a partir de outros aminoácidos, mas existem oito
aminoácidos que não podem ser fabricados pelo corpo e devem fazer parte da
sua dieta. Estes são chamados aminoácidos essenciais. As crianças precisam
de dois aminoácidos a mais para o crescimento.

Fontes de proteína

Carne, peixe e laticínios são boa fonte de proteína. Fontes vegetais incluem
cereais, grãos e pasta. Os alimentos na tabela abaixo contém 6 gramas de proteína.

src="../imagens/http://www.portalsaofrancisco.com.br/alfa/aminoacidos/imagens/proteinas20.gif" alt="Proteínas" title="Proteínas"
width="300" />
200 ml de leite (integral)

src="../imagens/http://www.portalsaofrancisco.com.br/alfa/aminoacidos/imagens/proteinas21.gif" alt="Proteínas" title="Proteínas"
width="300" />
1 ovo médio

src="../imagens/http://www.portalsaofrancisco.com.br/alfa/aminoacidos/imagens/proteinas24.jpg" alt="Proteínas" title="Proteínas"
width="300" />
6 colheres de grãos

src="../imagens/http://www.portalsaofrancisco.com.br/alfa/aminoacidos/imagens/proteinas23.jpg" alt="Proteínas" title="Proteínas"
width="300" />
6 colheres de grãos

src="../imagens/http://www.portalsaofrancisco.com.br/alfa/aminoacidos/imagens/proteinas25.jpg" alt="Proteínas" title="Proteínas"
width="300" />
25 g de frango

src="../imagens/http://www.portalsaofrancisco.com.br/alfa/aminoacidos/imagens/proteinas26.gif" alt="Proteínas" title="Proteínas"
width="300" />
25 g de queijo

src="../imagens/http://www.portalsaofrancisco.com.br/alfa/aminoacidos/imagens/proteinas27.gif" alt="Proteínas" title="Proteínas"
width="300" />
50 g de pasta

Onde encontramos as proteínas?

As proteínas podem ser encontradas em produtos animais como carne, peixe,
ovos, leite e seus derivados e em alimentos vegetais como cereais, grãos e
sementes. Todas as fontes de proteínas contêm alguns dos aminoácidos essenciais,
mas em quantidades variadas. Alguns alimentos como por exemplo o leite e os
ovos, contém quase que a mistura ideal de aminoácidos, geralmente com um aminoácido
essencial a menos ou em quantidades inadequadas. É importante consumir a mistura
ideal de fontes de proteínas para garantir que você tenha um suprimento adequado
de todos os aminoácidos essenciais.

Necessidades de proteína

A quantidade recomendada de proteína em sua dieta diária
é determinada principalmente pela sua idade e sexo. Os números mostrados
na tabela abaixo são as necessidades médias estimadas (NMEs).
Crianças Homens Mulheres
Idade Gramas / Dia Idade Gramas / Dia Idade Gramas / Dia
< 1 ano
1-3 anos
4-6 anos
7-10 anos
11.0
11.7
14.8
22.8
11-14 anos
15-18 anos
19-50 anos
50+ anos
33.8
46.1
44.4
42.6
11-14 anos
15-18 anos
19-50 anos
50+ anos
33.1
37.1
36.0
37.2
A Organização Mundial
da Saúde (OMS) não fornece os dados de 0-3 meses, então a NME a ser calculada.
Para evitar confusões, todos os bebês abaixo de l ano devem ser colocados
juntos.

Quanto você precisa?

É muito difícil que uma pessoa, cuja dieta forneça energia suficiente, seja
deficiente em proteína. Contudo, isto pode acontecer se sua dieta contiver
muitas "calorias vazias", como o açúcar ou o álcool, que fornecem
energia, mas muito pouca proteína.

Necessidades especiais

Existem alguns indivíduos, como as crianças, os vegetarianos, vegetarianos
ortodoxos e mulheres grávidas ou amamentando, que precisam garantir um suprimento
adequado de proteínas em sua dieta.

Crianças

As crianças necessitam de proteínas extras para que possam crescer adequadamente.
A necessidade média de proteínas de um bebê de quatro a seis meses é estimada
em 1,4 grama por quilo de peso do corpo por dia, quase o dobro da necessidade
de um adulto. Estima-se que mais do que 40% do consumo de proteínas de um
bebê deve ser de aminoácidos essenciais. Isto cai para 32% em crianças na
pré-escola e 22% em crianças de 10 a 12 anos. Adultos necessitam de 11%.

Os dois aminoácidos essenciais extras que as crianças necessitam são encontrados
nas mesmas fontes de proteínas dos outros aminoácidos essenciais. Dietas vegetarianas
ortodoxas ou macrobióticas, que não possuem produtos animais ou laticínios,
não são apropriadas para crianças pequenas. É pouco provável que elas forneçam
todos os aminoácidos essenciais. Como contêm grandes quantidades de alimentos
fibrosos, é provável que haja ingestão calórica insuficiente, como a gordura
ou os carboidratos e, portanto, a proteína poderá ser utilizada para compensar
o déficit.

Vegetarianos e vegetarianos ortodoxos

Desde que você siga as diretrizes sobre o que constitui uma dieta balanceada,
pode conseguir todos os aminoácidos essenciais e os outros nutrientes que
precisa, sem comer peixe ou carne. Contudo, você deveria variar as fontes
de proteína. As diretrizes para a dieta variam dependendo dos alimentos que
você escolhe evitar. Um ovo-lacto vegetariano come proteínas animais, como
ovo, leite e laticínios, especialmente queijo. Um vegetariano ortodoxo que
consome somente fontes vegetais de proteína pode achar mais difícil garantir
todos os nutrientes necessários, mas com certeza não e impossível. E aconselhável
ter certeza que você sabe balancear propriamente a sua dieta antes de se tornar
um vegetariano ortodoxo.

Se você estiver educando seu filho como vegetariano é importante garantir
que suas necessidades energéticas sejam supridas. Alimentos como sementes,
cereais, bananas e abacate devem ser dados com freqüência. O momento de introduzir
cada alimento deve seguir as diretrizes atuais, como, por exemplo a introdução
do trigo não deve ser feita antes de um ano de idade. Procure incluir duas
fontes vegetais de proteína diferentes em cada refeição, pois isto irá prover
uma variedade de aminoácidos. Provavelmente, será necessário suplementar a
dieta de seu filho com vitaminas e sais minerais. O ideal seria consultar
um profissional de saúde, como um nutricionista.

Gestantes e amamentação

Uma gestante necessita de seis gramas extras de proteínas diariamente para
permitir que seu bebê se desenvolva adequadamente. Deste modo irá responder
às suas necessidades, que aumentam à medida que novos tecidos do corpo se
desenvolvem. A amamentação é muito exigente tanto em termos de energia como
de proteínas. Para manter um suprimento adequado de leite, que é uma rica
fonte de proteína, estima-se que a mãe precise de 11 gramas extras de proteínas
por dia desde o nascimento até seis meses e, posteriormente, de oito gramas
diárias.

Se você estiver em uma dieta vegetariana pura ou macrobiótica, pode precisar
de suplementos de ferro e vitaminas enquanto grávida ou amamentando. Bebês
não devem receber, rotineiramente, leite de soja, pois este não é suplementado
com as vitaminas e sais minerais necessários. Você deve discutir sua dieta
ou a de seu bebê com um nutricionista.

História de caso: Anel

Polly nasceu no período correto e pesava 2,5 kg. Sua mãe, Sue, seguia uma
dieta macrobiótica e queria criá-la para comer da mesma forma. Sue amamentou
Polly e introduziu sólidos quando ela atingiu cinco meses. Polly começou a
dormir mal e seu peso não aumentou como deveria a partir do momento em que
começou com alimentos sólidos. O supervisor de saúde de Sue encaminhou para
a pediatra do hospital local. As avaliações mostraram que Polly estava anêmica
e deficiente em ferro e vitamina B 12. É provável que, como resultado de sua
dieta, o leite de Sue estivesse com falta destes dois nutrientes. O nutricionista
pediátrico orientou Sue a desmamar Polly e manter uma nutrição adequada. Ela
enfatizou que uma dieta estritamente macrobiótica não é apropriada para crianças
com menos de dois anos.

Pontos centrais

Proteínas são feitas de aminoácidos.

Os aminoácidos essenciais não podem ser produzidos pelo corpo e, portanto,
são obtidos dos alimentos.

As dietas vegetarianas podem ser apropriadas para todos os grupos etários,
mas dietas de vegetarianos ortodoxos não são adequadas para crianças, especialmente
pré-escolares.

Fonte: Guia da Saúde Familiar – revista ISTOÉ

Proteínas

As proteínas são os mais importantes componentes estruturais
da maioria dos tecidos e podem ser consideradas os agentes das informações
genéticas, porque determinam a ocorrência de reações químicas e controlam
todo o metabolismo celular.

Também exibem uma outra característica comum a muitas outras substâncias
orgânicas:
são polímeros, ou seja, moléculas formadas pela união
de moléculas menores, que se sucedem de forma repetitiva ao longo da sua estrutura.
Essas unidades menores, cuja reunião forma as moléculas das proteínas, são
os aminoácidos.

Diferente dos açúcares e das gorduras, formados basicamente por átomos de
carbono, de hidrogênio e de oxigênio, todos os aminoácidos possuem átomos
de nitrogênio nas suas moléculas.

Podemos observar, no aminoácido acima esquematizado, a coexistência
de dois radicais importantes:
um grupamento amina (NH2) e um grupamento
carboxila (COOH). Como o grupamento carboxila caracteriza um conjunto de substâncias
chamadas ácidos carboxílicos, a molécula recebe a designação de aminoácido.

Vemos, ainda, um radical representado pela letra R. Trata-se de um radical
que varia de uma molécula para outra. Na natureza, existem 20 aminoácidos
diferentes, e eles se distinguem entre si por esse radical R. Pode ser um
simples átomo de hidrogênio, como no aminoácido glicina, ou um grupamento
CH3, na alanina. Em dois dos aminoácidos encontrados na natureza, a metionina
e a cisteína, encontram-se átomos de enxofre no radical R.

Os animais podem produzir alguns aminoácidos a partir de açúcares, pela transferência,
para eles, do grupamento NH2 obtido das proteínas da dieta. Dos 20 aminoácidos
encontrados na natureza, alguns não são sintetizados pelos animais, e devem
ser obtidos na alimentação. Eles são chamados aminoácidos essenciais.

Os demais aminoácidos podem ser produzidos a partir dos essenciais. São aminoácidos
naturais. Chamamos de aminoácidos naturais aqueles que podem ser produzidos
a partir dos essenciais. A relação dos aminoácidos essenciais varia de uma
espécie animal para outra. Para a espécie humana, por exemplo, dos 20 aminoácidos,
8 são essenciais e 12 são naturais. Quando as proteínas de um alimento são
ricas em aminoácidos essenciais, dizemos se tratar de um alimento de alto
valor biológico. Caso as suas proteínas sejam pobres em aminoácidos essenciais,
é um alimento de baixo valor biológico.

A Estrutura das Proteínas

A ligação entre dois aminoácidos sempre acontece da mesma forma:
o grupo amina de um aminoácido se liga ao grupo carboxila de outro, com a
saída de uma molécula de água.

src="../imagens/http://www.portalsaofrancisco.com.br/alfa/aminoacidos/imagens/proteinas29.gif" alt="Proteínas" title="Proteínas"
width="300" />

src="../imagens/http://www.portalsaofrancisco.com.br/alfa/aminoacidos/imagens/proteinas30.gif" alt="Proteínas" title="Proteínas"
width="300" />

O composto formado na união de dois aminoácidos é um dipeptídeo. A ligação
química que mantém a união entre eles, e que está assinalada embaixo da reação,
chama-se ligação peptídica. Cadeias com 10 ou menos aminoácidos são oligopeptídeos.
Cadeias maiores são chamadas de polipeptídeos. O número de ligações peptídicas
de uma proteína depende da quantidade de aminoácidos que ela possui.

nº de ligações peptídicas = nº de aminoácidos -1

Se uma proteína possui 300 aminoácidos, ela tem 299 ligações peptídicas entre
eles.

Como existem 20 aminoácidos, e eles podem se combinar em quantidades e em
seqüências diferentes, o número de proteínas que podem ser produzidas é infinito.
A seqüência linear de aminoácidos que compõe uma proteína define a estrutura
primária dessa proteína.

Por exemplo:

val – ile – glu – ala – gli – try – tyr – asp – gli – ala,

onde:

val = valina, ile = isoleucina,
glu = ácido glutâmico, ala = alanina, gli = glicina,

try = triptofano, tyr = turosina,
asp = aspargina.

Na seqüência acima, cada símbolo citado representa o nome de um aminoácido
(valina, isoleucina, ácido glutâmico, alanina, glicina, etc.). O número de
aminoácidos de cada proteína é muito variável. Geralmente, aceita-se como
proteínas as moléculas que contêm mais de 50 aminoácidos, e que tenha ocorrência
natural. Alguns hormônios humanos são formados por poucos aminoácidos. A oxitocina,
que provoca as contrações uterinas durante o trabalho de parto, é uma molécula
formada pela união de 8 aminoácidos, apenas.

Exemplos:

insulina de boi ====> 51 aminoácidos

hemoglobina humana ====> 574 aminoácidos

desidrogenase glutâmica =====> 8 300 aminoácidos

Proteínas width="300" />

Proteínas width="300" />

Logo ao ser formado, o filamento de aminoácidos da proteína vai se enrolando
sobre si mesmo, formando uma helicoidal chamada alfa-hélice. É uma estrutura
relativamente estável, cujas voltas são mantidas por pontes de hidrogênio
que se estabelecem entre aminoácidos diferentes, na cadeia.

Essa helicoidal, mantida pelas pontes de hidrogênio, é a estrutura secundária
da proteína. Grosseiramente, podemos comparar a estrutura secundária da proteína
com a "espiral" dos nossos cadernos.

Os aminoácidos que formam uma proteína estabelecem entre si outros tipos
de atrações, além das pontes de hidrogênio. Com isso, a helicoidal dobra sobre
si mesma e adquire uma certa configuração espacial.

A configuração espacial de uma proteína é a sua estrutura terciária. Pode
ser filamentar ou globular. Geralmente, as proteínas estruturais, como o colágeno
e a queratina, são filamentares, enquanto as enzimas, proteínas catalisadoras,
são globulares.

Tanto a posição na qual se estabelecem as pontes de hidrogênio como as outras
formas de interação depende da seqüência de aminoácidos da proteína. Uma alteração
na cadeia de aminoácidos faz com que essas ligações se formem em locais diferentes
dos habituais. Assim, toda a estrutura da proteína se modifica (estruturas
primária, secundária e terciária). Como a função de uma proteína depende de
sua configuração espacial, ela também é marcadamente afetada.

A Desnaturação das Proteínas

Vimos que, quando ocorre a substituição de aminoácidos na cadeia de uma proteína,
alteram-se as suas estruturas secundária e terciária. Entretanto, há fatores
capazes de modificar a forma espacial de uma proteína sem que haja modificação
na seqüência de aminoácidos que a constitui. Alguns desses fatores são a elevação
acentuada da temperatura e as alterações de pH. Quando uma proteína sofre
modificação na sua configuração espacial, ela perde as suas propriedades biológicas
naturais. Dizemos que ela sofreu desnaturação.

Ao romper as ligações originais, a molécula da proteína passa a estabelecer
novas dobras ao acaso. Geralmente, as proteínas se tornam insolúveis quando
se desnaturam. Isso acontece, por exemplo, com a albumina da clara do ovo.
Crua, ela é transparente e fluida; ao ser cozida, torna-se branca e consistente.

Na desnaturação, a seqüência de aminoácidos das proteínas não se alteram
e nenhuma ligação peptídica é rompida. Isso demonstra que as atividades biológicas
e as propriedades físico-químicas das proteínas não dependem apenas da sua
estrutura primária, embora essa seja o fator determinante da sua forma espacial.

Algumas proteínas desnaturadas, ao serem devolvidas para o seu meio original,
podem recuperar a sua configuração espacial normal, renaturando-se. Entretanto,
quando a desnaturação ocorre por elevações extremas de temperatura ou alterações
muito intensas do pH, as modificações são irreversíveis. A clara do ovo, que
se solidifica ao ser cozida, não se liquefaz novamente ao esfriar.

Os Papéis Biológicos das Proteínas

a) Enzimas: aumentam a velocidade de reações químicas.

b) Proteínas de reserva: a albumina está presente na clara
do ovo das aves e dos répteis, e serve de fonte de aminoácidos para os embriões
que se desenvolvem dentro desses ovos. A caseína e a lacto-albumina, presentes
no leite, exercem o mesmo papel, são fornecidas diretamente no sistema digestivo
dos filhotes, no aleitamento.

c) Proteínas de transporte: a hemoglobina é uma proteína
de transporte. A sua afinidade pelo oxigênio, com o qual estabelece uma
ligação reversível, permite que ela carregue esse gás dos órgãos respiratórios
(brânquias ou pulmões) para todos os tecidos do corpo.

d) Proteínas contráteis: na contração das células musculares,
tomam parte duas proteínas, a actina e a miosina. Quando o músculo é estimulado,
essas proteínas deslizam umas sobre as outras, determinando o encurtamento
das células musculares.

e) Proteínas protetoras: o fibrinogênio é uma das proteínas
envolvidas no fenômeno da coagulação do sangue. Os anticorpos são proteínas
capazes de se ligar e de destruir agentes infecciosos, como vírus e bactérias.

f) Proteínas estruturais: todas as células vivas e muito
dos organóides citoplasmáticos são revestidos por membranas lipoprotéicas,
ou seja, formadas por lipídios e por proteínas. Outras estruturas intracelulares,
embora não sejam revestidas por membranas, possuem proteínas na sua estrutura,
como os centríolos, os ribossomos, os cromossomos e os nucléolos.

g) Proteínas informacionais: algumas proteínas, chamadas
hormônios, são "mensageiros químicos". Distribuídas pelo sangue,
elas podem modificar o funcionamento de órgãos do corpo diferente daquele
onde foram produzidas. A insulina e a prolactina são dois exemplos de hormônios
protéicos.

Fonte: www.biomania.com.br

Proteínas

As proteínas são de tipos diferentes e são codificadas através
de um segmento de nosso DNA, portanto envolve também o RNA e um gene específico.
Elas são biomoléculas versáteis quanto às suas funções. A maioria das proteínas
do organismo participam de reações que ocorrem nas células.

As proteínas são formadas por um conjunto de 20 tipos diferentes de aminoácidos
(Aas), isto não quer dizer que serão encontrados na mesma quantidade em uma
cadeia polipeptídica, eles podem aparecer uma única vez ou não aparecer em
certa cadeia.

As proteínas podem ser constituídas por uma única, duas ou mais cadeias polipeptídicas,
ou seja, são compostas por ligações peptídicas de dois ou mais Aas.

Cada proteína têm uma seqüência de Aas que lhe confere uma estrura única,
que por sua vez lhe confere uma detreminada função, isto significa que esta
seqüência de Aas tem um papel fundamental na estrutura de uma proteína, e
na função que ela desempenha.

Quando quebradas (hidrolisadas) as proteínas são decompostas em uma mistura
de aminoácidos, que é característica para cada tipo de proteína. As proteínas
que são de diferentes funções possuem diferentes seqüências de aminoácidos
(cadeias peptídicas).

Existem dois tipos de proteínas em relação à hidrolise:

Proteínas Simples: quando hidrolisadas fornecem apenas
aminoácidos (ex: Ribonuclease, quimotripsina).

Proteínas Conjugadas: quando hidrolisadas fornecem Aas
e um componente químico, denominado grupo prostético. Assim, as proteínas
conjugadas são classificadas de acordo com o grupo prostético.

Quando ocorre a síntese (fabricação) de uma proteína anormal com diferente
seqüência de Aas do que a que normalmente ocorre, o organismo gera uma doença
genética. Todas as proteínas com funções similares, tem também um cadeia de
Aas muito semelhante.

O peso molecular (PM) das proteínas podem variar de 10.000 até 1.000.000.
Podemos citar a estrutura das proteínas em quatro níveis:

Estrutura Primária

Inclui todas as ligações covalentes entre os Aas, e é definida como a seqüência
de Aas dentro da cadeia polipeptídica. Inclui também as pontes dissulfeto
feitas por certos tipos de Aas.

Estrutura Secundária

Refere-se ao arranjo regular e repetitivo dos resíduos de Aas na cadeia
polipeptídica. Segue sempre um padrão de repetição seja em conformação Beta,
ou Alfa-Hélice.

Estrutura Terciária

Enovelamento da cadeia polipeptídica. Refere-se à relação espacial entre
os Aas na cadeia, como esta dobra-se no espaço.

Estrutura Quartenária

Refere-se à relação espacial entre duas ou mais cadeias polipeptídicas,
para compor uma proteína funcional. Só pode ser definida para proteínas
com mais de uma cadeia.

A classificação das proteínas é dada através das funções que elas
desenvolvem no organismo, e são as seguintes:

1) Enzimas

São proteínas que aumentam a velocidade de uma reação acontecer, ou seja,
tem uma atividade catalítica. Todas as reações que ocorrem são catalisadas
por uma enzima específica.

2) Proteínas de transporte

a) Proteínas que se ligam a grupos específicos e os transportam através
do sangue. Hemoglobina e Lipoproteína são exemplos deste tipo de proteína
transportadora.

b) Proteínas que transportam substâncias através da membrana celular. Estas
substâncias podem ser:
Aminoácidos, glicose, Na+, K+).

3) Proteínas de Reserva

São proteínas que reservam algo importante para o crescimento e/ou germinação.
Exemplos: Ferritina que armazena ferro (Fe); Mioglobina
que reserva oxigênio (O2), etc.

4) Proteínas Contráteis

Dão à célula a capacidade de se contraírem, mover ou mudar de forma. São
exemplos a actina e a miosina que participam diretamente na contração muscular.

5) Proteínas Estruturais

Dão sustentação e proteção ao organismo. O colágeno (umas destas proteínas)
é a principal proteína dos tendões, e suporte forte tensão. Já a elastina
é capaz de se distender em duas dimensões, a queratina é a proteína que
forma as unhas e os cabelos.

6) Proteínas de Defesa

São as imunoglobulinas, fribrinogênio e a fibrina. Defendem o organismo
de certa invasão de outras espécies (ex: microorganismos), e os protege
contra injúria.

7) Proteínas Regulatórias

São os hormônios; estes regulam as atividades celulares e fisiológicas.
São deste tipo:
insulina, proteínas G, e GH (Hormônio do crescimento).

Fonte: www.nutrimais.com

Proteínas

Proteínas

1- Introdução

São macromoléculas formadas pelo
encadeamento de moléculas de aminoácidos. Podem ser basicamente classificadas
em proteínas simples (quando hidrolisadas liberam somente aminoácidos) e proteínas
conjugadas (quando hidrolisadas liberam aminoácidos e componentes orgânicos
ou inorgânicos como, por exemplo, as cromoproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas
e fosfolipídeos).

Apresentam inúmeras funções mostradas
no quadro abaixo.

>Função >Proteína
bgcolor="#FFFFCC">Catalítica >Enzimas
bgcolor="#FFFFCC">Contração >Actina, miosina
bgcolor="#FFFFCC">Regulação gênica >Histona e proteínas nucleares
bgcolor="#FFFFCC">Hormônios >Insulina
bgcolor="#FFFFCC">Proteção >Imunoglobulina
bgcolor="#FFFFCC">Regulatória >Calmodulina
bgcolor="#FFFFCC">Estrutura >Colágeno, Elastina, Queratina.
bgcolor="#FFFFCC">Coagulação >Fibrinogênio e Protrombina
bgcolor="#FFFFCC">Transporte >Albumina, hemoglobina, Lipoproteína e Transferrina.

 

Proteínas
Figura 01. O gráfico mostra a ordem de migração ao longo do eixo horizontal,
com proteínas de maior mobilidade mais próximas do ânodo.

Proteínas width="300" />
Níveis de organização das proteínas
Figura 02. Conformações estruturais de uma proteína.

style="text-align:justify;text-justify:inter-word;
text-align:justify;text-justify:inter-word">Métodos de dosagem de proteínas

Para se identificar e dosar as proteínas
há vários métodos, com suas respectivas características, vantagens e restrições.

Apresentamos a seguir uma
seleção de técnicas que iremos utilizar nesta prática:

a) Identificação de proteínas
pelo método de Biureto –
Esta reação ocorre quando há dois
ou mais laços peptídicos em meio fortemente alcalino a solução diluída de
cobre produz cor azul-violeta. Esta cor se deve a formação de complexos
de coordenação entre o íon cúprico e quatro grupos amina de duas cadeias
protéicas adjacentes.

b) Identificação de aminoácidos
pelo método da Ninhidrina –
Essa reação ocorre pela presença
do amino grupo livre e possibilita a determinação quantitativa do aminoácido.
A ninhidrina é um agente oxidante poderoso que causa a descarboxilação oxidativa
dos aminoácidos produzindo CO2, NH3 e um aldeído com
um átomo de carbono a menos. A ninhidrina reduzida reage com a amônia liberada
formando um complexo de cor violeta (a leitura máxima ocorre em 570nm).

c) Efeitos desnaturantes:
(temperatura, ácidos e bases fortes) Ë uma mudança estrutural e
funcional da proteína original sem alteração na seqüência dos aminoácidos.
O efeito da temperatura promove a destruição de pontes de hidrogênio e interações
hidrofóbicas que leva ao desnovelamento da molécula.  O efeito do ácido
leva a alteração da carga líquida da proteína. Valores alterados de pH onde
haja excesso de carga positiva ou negativa concorrem para desestabilizar
a estrutura compacta da proteína. É importante ressaltar que a conformação
nativa das proteínas é estável somente numa faixa estreita de valores
de pH. 

d) Precipitação das proteínas
com soluções salinas (Salting-out):
baseia-se na formação de um
sal com as proteínas em solução que se encontra na forma iônica e
um ânion ou cátion inorgânico adicionado na forma de sal. Na técnica usada
nesta prática o ácido fosfotungstíco (Na2WO4. H2O
+ H2SO4) tem função aniônica onde a proteína atua
como cátion. Essa precipitação é feita em meio ácido em relação ao pI da
proteína. O processo é revertido por alcalinização. O precipitado formado
é um sal pesado, o proteinato.

e) Precipitação das proteínas
com solventes orgânicos:
A ação desses solventes vai depender da
sua maior ou menor polaridade e, portanto, da sua capacidade de interagir
com certos grupos laterais das proteínas através de pontes de hidrogênio
ou promovendo ruptura de ligações hidrofóbicas. Os detergentes são substâncias
orgânicas que apresentam grupos hidrofóbicos (apolares) e grupos hidrofílicos
(polares). As cadeias laterais hidrofóbicas das proteínas podem estabelecer
fortes interações com a parte hidrofóbica da molécula de detergente enquanto
que a parte polar da molécula estabeleceria forte interação com o solvente
e com os grupos polares da proteína. Assim devido aos dois tipos de forças
presentes, a estrutura protéica tenderia a ser abrir e desordenar.           

Obs:
A desnaturação pode ser ou não um processo reversível; tudo vai depender
do grau de alteração que ocorreu na estrutura da proteína. Certos tipos de
alterações, como por exemplo, rupturas de ligações covalentes (por exemplo,
S-S) são consideradas como um processo irreversível.

style="text-align:justify;text-justify:inter-word;
margin-top:5.0pt;margin-bottom:5.0pt;text-align:justify;text-justify:inter-word">Técnicas

Reação do biureto -
Em um tubo de ensaio colocar 1,0 mL do reagente de biureto + 0,5 mL da solução
de proteínas. Comparar a cor desenvolvida contra um branco.

Reação da ninhidrina –
Em um tubo de ensaio colocar 2,0 mL da solução de ninhidrina + 0,2
mL da solução de proteínas. Ferver durante cinco minutos comparar contra
um branco.

Desnaturação Térmica – Em
um tubo de ensaio colocar 2,0 mL da solução de proteínas. Levar a chama
até a fervura. Observar; separar o sobrenadante (se houver) adicionar o tampão
ao precipitado e agitar.

Desnaturação ácida –
Em um tubo de centrífuga colocar:
1,0 mL de TCA (ácido tricloroácetico)
a 10% + 1mL de solução de proteínas. Agitar e observar; centrifugar
por 5 minutos a 2500 rpm, separar o sobrenadante e fazer a reação de biureto.
Ao precipitado adicionar tampão e agitar.

Precipitação Salina (Folin
Wu): Em um tubo de centrífuga, colocar
: 1,0 mL de solução de proteínas,
6,0 mL de água destilada e 1,0mL de H2SO4  a0.67
N.

Misturar por inversão e adicionar
2,0 mL de tungstato de sódio a 5%. Misturar novamente por inversão, em seguida
centrifugar por 3 minutos a 2500 rpm.

Ocorrendo precipitação total das
proteínas o líquido deverá permanecer translúcido. O precipitado pode
ser ressolubilizado pela adição de 3,0 mL de NaOH  a 2,5N.

Fracionamento protéico:
Em um tubo de centrifuga juntar 0,5 mL de solução de proteína e 6,5
mL de sulfato de sódio a 22%. Agitar vigorosamente e acrescentar 3,0 mL de
éter, misturar bem e centrifugar por três minutos a 2500rpm. O precipitado
da interface é constituído pela fração globulínica a fase aquosa contém sulfato
de albumina e fase superior é formada pelo éter.

Precipitação pelo etanol:
Em um tubo de centrífuga colocar:
1mL de etanol gelado.

Centrifugar e separar o
sobrenadante:
ao sobrenadante adicionar igual volume de TCA a 10%
, centrifugar e adicionar 1

>
style="margin-top:0pt;margin-bottom:14.0pt">Tubo
>Padrão
(7,0
g/dL)

>Sol.Teste
(Prot. Total)

>Sol.Teste
(albumina)

bgcolor="#336699"
>Água
destilada

>Biureto    >D.O. >Concentração
g/dL

>1 >- >- >- >1,0
mL
>4,0
mL
>2 >0,2
mL
>- >- >0,8
mL
>4,0
mL
>3 >0,4
mL
>- >- >0,6
mL
>4,0
mL
>4 >0,6
mL
>- >- >0,4
mL
>4,0
mL
>5 >0,8
mL
>- >- >0,2
mL
>4,0
mL
>6 >1,0
mL
>- >- >- >4,0
mL
>7 >- >1,0
mL
>- >- >4,0
mL
>8 >- >- >1,0 mL >- >4,0
mL

Misturar e Incubar durante 15 minutos a 37 ºC em temperatura ambiente. Retirar
os tubos do banho-maria, deixar esfriar e ler no espectrofotômetro a 540 nm,
zerando o aparelho com o branco.1- Determine a concentração das proteínas
totais e da albumina, usando o seguinte cálculo:
ProteínasA
concentração da albumina deve ser corrigida usando o fator de correção = 14
(diluição da amostra).

2- Construa a curva padrão em papel milimetrado utilizando
densidade óptica (Y) e concentração no (X).

3- Determine a concentração da solução de proteínas totais
e da albumina, utilizando a curva padrão.

Obs: A cor final da reação é estável por 2 horas.Proteínas
Figura 03.Espectrofotômetro

Fonte: www.geocities.com

Proteínas

O termo proteína deriva do grego proteíos, "que tem
prioridade", "o mais importante".

As proteínas são consideradas as macromoléculas mais importantes das células.
E para muitos organismos, constituem quase 50% de suas massas.

As proteínas são formadas a partir da união de muitos aminoácidos. Elas possuem
diversas funções nos mais diversos organismos. A partir disso, pode-se notar
que as proteínas não são somente as mais abundantes macromoléculas, mas também,
são muito importantes para a vida. As milhares de enzimas que um organismo
possui são todas proteínas com funções importantes. As informações genéticas,
por exemplo, são expressas através de proteínas.

As proteínas, como dito, são formadas a partir da combinação de aminoácidos.
Entretanto, só existem 20 aminoácidos primários, a partir dos quais são formados
outros aminoácidos e as milhares de proteínas. Mas, o quê as diferenciam?
Uma proteína tem função de defesa (anticorpos, veneno de serpentes), outra,
função de reserva ( ovoalbumina, encontrada no ovo, caseína, encontrada no
leite) e outras, a função estrutural (queratina, colágeno). Qual a diferença
entre elas?

A diferença é a seqüência na qual os aminoácidos se organizam. A partir dessa
seqüência de organização dos 20 aminoácidos é que a função se destaca.

Os aminoácidos primários são: glicina, alanina, valina,
leucina, isoleucina, fenilalanina, triptofano, serina, treonina, tirosina,
ácido aspártico, ácido glutâmico, lisina, arginina, histidina, metionina,
cisteína, cistina. Asparagina, glutamina e hidroxilisina são derivações de
outros aminoácidos.

A combinação destes aminoácidos possibilita 1011 ou mais possíveis seqüências
de aminoácidos, ou melhor, proteínas. Dos 23 aminoácidos, alguns são essenciais,
ou seja, não são produzidos pelos organismos. Para o homem, 10 são essenciais(valina,
leucina, isoleucina fenilalanina, triptofano, treonina, lisina, arginina,
histidina e metionina). Eles são necessários ao organismo e devem ser ingeridos,
através da alimentação, por exemplo.

As principais fontes de proteínas são as carnes (de frango, de peixe e de
boi), os ovos, os laticínios (leites, queijos e iorgutes) e as leguminosas
(feijão, soja, lentilha). Como cada alimento possui alguns tipos de aminoácidos
e não outros, a necessidade de uma alimentação diversificada é assencial.

Como dito, as proteínas possuem muitas funções biológicas, entre elas, as
enzimas, as proteínas transportadoras, de reserva, estruturais e de defesa.

Enzimas

Proteínas altamente especializadas e com atividade catalítica. Mais de 2000
enzimas são conhecidas, cada uma capaz de catalisar um tipo diferente de reação
química.

Proteínas transportadoras

São as responsáveis por transportar especificadamente moléculas ou íons de
um órgão para outro. Um exemplo é a hemoglobina, responsável pelo transporte
de oxigênio dos pulmões aos outros órgãos e tecidos.

Proteínas Contráteis ou de movimento

São elas as responsáveis pela função de contração de algumas células. São
elas, também, as responsáveis pela mudança de forma e movimento de algumas
células. Exemplos deste tipo de proteína são a actina e a miosina, que estão
presentes no sistema contrátil de músculos esqueléticos.

Proteínas Estruturais

São proteínas que servem para dar firmeza e proteção à organismos. Um exemplo
muito comum deste tipo de proteína é o colágeno, altamente encontrado em cartilagem
e tendões, sendo bastante resistente à tensão. Unhas e cabelos são formados,
basicamente, por queratina, um outro tipo de proteína estrutural.

Proteínas de defesa

São proteínas com função de defesa de organismos contra invasões de outras
espécies. Exemplo disso, são os leucócitos (glóbulos brancos, anticorpos),
proteínas especializadas com função de reconhecer e neutralizar vírus, bactérias
e outras proteínas estranhas.

Além dessas proteínas, existem várias outras, com funções o mais diversificadas
possíveis. No entanto, elas não serão discutidas aqui.

A caseína, proteína presente no leite é uma proteína bastante completa, pois
ela possui todos os aminoácidos essenciais, ou seja, os aminoácidos que são
necessários para o corpo humano e não são produzidos pelo organismo.

Fonte: www.icb.ufmg.br

Proteínas

Estrutura de Proteínas

As proteínas são os produtos finais do processo de descodificação que começa
com a informação no DNA celular. Como burros de carga da célula, as proteínas
compor elementos estruturais e motor na célula, e eles servem como catalisadores
para praticamente todas as reações bioquímicas que ocorre em seres vivos.

Este incrível variedade de funções deriva de um código surpreendentemente
simples que especifica um conjunto extremamente diversificado de estruturas.

De fato, cada gene no DNA celular contém o código para uma estrutura de proteína
única. Não são apenas estas proteínas montadas com diferentes sequências de
aminoácidos, mas elas também são mantidas juntas por ligações diferentes e
dobrada em uma variedade de estruturas tridimensionais. A forma dobrada ou
conformação, depende diretamente da sequência de ácido linear amino da proteína.

O que são proteínas?

Os blocos de construção de proteínas são aminoácidos, que são pequenas moléculas
orgânicas que consistem de um átomo de carbono alfa (central), ligado a um
grupo amino, um grupo carboxilo, um átomo de hidrogénio, e um componente variável
chamada uma cadeia lateral (ver abaixo). Dentro de uma proteína, vários aminoácidos
estão ligados entre si por ligações peptídicas, formando assim uma
cadeia longa. Ligações peptídicas são formadas por uma reação bioquímica que
extrai uma molécula de água uma vez que se junta ao grupo amino de um aminoácido
com o grupo carboxilo de um ácido amino vizinha. A sequência linear de aminoácidos
dentro de uma proteína é considerada a estrutura primária da proteína.

As proteínas são construídos a partir de um conjunto de apenas 20 aminoácidos,
cada um dos quais tem uma cadeia lateral única. As cadeias laterais de aminoácidos
têm químicas diferentes. O maior grupo de aminoácidos têm cadeias laterais
não polares. Vários outros aminoácidos têm cadeias laterais com cargas positivas
ou negativas, enquanto outros têm cadeias laterais polares, mas sem carga.
A química das cadeias laterais de aminoácidos é crítica para a estrutura da
proteína porque estas cadeias laterais podem ligar-se um com o outro para
segurar um comprimento de proteína numa determinada forma ou conformação.

Carregadas cadeias laterais de aminoácidos pode formar ligações iónicas,
e os aminoácidos polares são capazes de formar ligações de hidrogénio.

Cadeias laterais hidrofóbicas interagem uns com os outros através de interações
fracas van der Waals.

A grande maioria das ligações formadas por essas cadeias laterais são não
covalente.

Na verdade, cisteínas são os ácidos aminados apenas capazes de formar ligações
covalentes, o que fazem com as suas cadeias laterais específicas.

Devido a interações da cadeia lateral, a sequência ea localização de aminoácidos
em uma proteína particular guias, onde as curvas e dobras ocorrem em que a
proteína (Figura 1).

Proteínas />
Figura 1: A relação entre as cadeias laterais de aminoácidos e conformação
da proteína
A característica definidora de um aminoácido é sua cadeia lateral (em círculo,
de cima azul, abaixo, todos os círculos coloridos). Quando ligados entre si
por uma série de ligações peptídicas, aminoácidos formam um polipéptido, uma
outra palavra para a proteína. O polipéptido será então dobrar-se em uma conformação
específica, dependendo das interações (linhas tracejadas) entre as suas cadeias
laterais de aminoácidos.

A estrutura primária da proteína – sua sequência de aminoácidos – dirige
a ligação de dobragem e intramolecular da cadeia linear de ácido amino, que
em última análise determina a forma da proteína tridimensional única. Ligação
de hidrogénio entre os grupos amino e grupos carboxilo nas regiões vizinhas
da cadeia da proteína, por vezes, faz com que certos padrões de dobragem para
ocorrer. Conhecido como hélices alfa e folhas beta, estes padrões
estáveis de dobragem formam a estrutura secundária de uma proteína.
A maioria das proteínas contêm múltiplas hélices e folhas, para além de outros
padrões menos comum (Figura 2). O conjunto de formações e dobras em uma única
cadeia linear de aminoácidos – algumas vezes chamado um polipéptido
– constitui a estrutura terciária de uma proteína. Finalmente, a estrutura
quaternária de uma proteína refere-se aos macromoléculas com múltiplas
cadeias polipeptídicas ou subunidades.

Proteínas />
Figura 2: A estrutura da proteína bacteriorodopsina
Bacteriorodopsina é uma proteína de membrana em bactérias que age como uma
bomba de protões. Sua conformação é essencial para sua função. A estrutura
global da proteína inclui ambas as hélices alfa (verde) e folhas beta (vermelho).

A forma final adoptada por uma proteína recentemente sintetizado é tipicamente
a mais energeticamente favorável. Como as proteínas se dobram, eles testam
uma variedade de conformações antes de atingir sua forma final, que é único
e compacto. Proteínas dobradas são estabilizadas por milhares de ligações
não covalentes entre aminoácidos. Além disso, as forças químicas entre uma
proteína e do seu meio ambiente imediato contribuir para a forma de proteína
e de estabilidade. Por exemplo, as proteínas que são dissolvidos no citoplasma
da célula têm grupos químicos hidrofílicos (água-loving) nas suas superfícies,
enquanto que a sua hidrofóbico (água-avesso) elementos tendem a ser dobrada
para dentro. Em contraste, as proteínas que são inseridos nas membranas celulares
exibir algumas grupos químicos hidrofóbicos na sua superfície, especificamente
nas regiões onde a superfície da proteína está exposta a lípidos de membrana.
É importante notar, contudo, que as proteínas totalmente dobradas não são
congelados em forma. Em vez disso, os átomos no interior dessas proteínas
permanecem capazes de fazer pequenos movimentos.

Mesmo que as proteínas são considerados macromoléculas, que são demasiado
pequenos para visualizar, mesmo com um microscópio. Então, os cientistas devem
usar métodos indiretos para descobrir como eles se parecem e como eles são
dobrados. O método mais comum usado para estudar as estruturas de proteínas
é cristalografia de raios X. Com este método, os cristais sólidos de
proteína purificada são colocados em um feixe de raios-X, eo padrão de raios
X desviadas é usado para prever as posições dos milhares de átomos dentro
do cristal da proteína.

Como as proteínas chegam às suas formas finais?

Em teoria, uma vez que seus aminoácidos constituintes são amarrados juntos,
proteínas atingir suas formas finais, sem qualquer entrada de energia. Na
realidade, no entanto, o citoplasma é um lugar cheio, preenchido com muitas
outras macromoléculas capazes de interagir com uma proteína parcialmente dobrado.

Associações inapropriadas com proteínas próximas pode interferir com dobragem
adequada e causar grandes agregados de proteínas para formar nas células.

As células, portanto, invocar chamadas proteínas chaperones para evitar
estas associações inadequadas com parceiros não intencionais de dobradura.

Proteínas chaperones rodear uma proteína durante o processo de dobragem sequestrante,
a proteína até dobragem está completa. Por exemplo, em bactérias, as moléculas
de múltiplas do GroEL chaperone formar uma câmara oca cerca de proteínas que
estão em processo de dobragem. Moléculas de uma chaperona segundo, GroES,
em seguida, formar uma tampa sobre a câmara. Eucariotos usar diferentes famílias
de proteínas chaperones, embora eles funcionam de maneira semelhante.

Proteínas chaperones são abundantes nas células. Estes acompanhantes usar
a energia do ATP para ligar e liberar polipeptídeos como eles passam pelo
processo de dobramento. Acompanhantes também ajudar na renaturação de proteínas
nas células. Proteínas dobradas são na verdade estruturas frágeis, que podem
facilmente desnaturar, ou desdobrar. Apesar de muitos milhares de títulos
realizar proteínas juntos, a maioria dos títulos são não covalente e bastante
fraco.

Mesmo sob circunstâncias normais, uma porção de todas as proteínas celulares
são desdobradas. Aumentando a temperatura do corpo por apenas alguns graus
pode aumentar significativamente a taxa de desdobramento. Quando isso acontece,
reparação proteínas existentes usando acompanhantes é muito mais eficiente
do que a síntese de novos. Curiosamente, as células sintetizam proteínas chaperones
adicionais em resposta ao "choque térmico".

O que são famílias de proteínas?

Todas as proteínas ligam a outras moléculas de modo a completar as suas tarefas,
ea função exata de uma proteína depende da forma suas superfícies expostas
interagir com as moléculas. Proteínas com formas relacionadas tendem a interagir
com as moléculas de certos de formas semelhantes, e estas proteínas são, por
conseguinte, considerado uma família de proteínas. As proteínas
dentro de uma família particular, tendem a desempenhar funções semelhantes
dentro da célula.

Proteínas da mesma família também muitas vezes têm longos períodos de sequências
de aminoácidos semelhantes dentro da sua estrutura primária.

Estes alongamentos foram conservadas através da evolução e são essenciais
para a função catalítica da proteína.

Por exemplo, as proteínas do receptor de células contêm diferentes sequências
de aminoácidos nos seus locais de ligação, que recebem sinais químicos a partir
de fora da célula, mas eles são mais semelhantes em sequências de aminoácidos
que interagem com proteínas comuns intracelulares de sinalização.

Famílias de proteínas pode ter muitos membros, e eles provavelmente evoluiu
de duplicações de genes antigos.

Estes duplicações levou a modificações das funções das proteínas e expandiu
o repertório funcional de organismos ao longo do tempo.

Conclusão

As proteínas são construídos como cadeias de aminoácidos, que em seguida
se dobram em únicas formas tridimensionais. Bonding dentro de moléculas de
proteína ajuda a estabilizar a sua estrutura, e as formas finais dobradas
de proteínas são bem adaptados às suas funções.

Fonte: www.nature.com

Proteínas

São compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo encadeamento
de aminoácidos. Representam cerca do 50 a 80% do peso seco da célula sendo,
portanto, o composto orgânico mais abundante de matéria viva.

Observações

Pode-se dizer que as proteínas são polímeros de aminoácidos o que em suas
moléculas existem ligações peptídicas em número igual no número de aminoácidos
presentes menos um.

Pode-se dizer, também, que os aminoácidos são monômeros dos peptídeos e das
proteínas.

Polímeros são macromoléculas formadas pela união de várias moléculas menores
denominadas monômeros.

Nota - Uma molécula protéica contém desde algumas dezenas
até mais de 1.000 aminoácidos. 0 peso molecular vai de 10.000 a 2.800.000.
A molécula de hemoglobina, por exemplo, é formada por 574 aminoácidos e tem
peso molecular de 68.000. Justifica-se, assim, o fato de as moléculas protéicas
estarem incluídas entre as macromoléculas.

Classificação: pode-se classificar as proteínas em três grupos:

Proteínas simples

São também denominadas de homoproteínas e são constituídas, exclusivamente
por aminoácidos. Em outras palavras, fornecem exclusivamente uma mistura de
aminoácidos por hidrólise.

Pode-se mencionar como exemplo:

As Albuminas

São as de menor peso molecular

São encontradas nos animais e vegetais.

São solúveis na água.

Exemplos: albumina do plasma sangüíneo e da clara do ovo.

As Globulinas

Possuem um peso molecular um pouco mais elevado.

São encontradas nos animais e vegetais

São solúveis em água salgada.

Exemplos: anticorpos e fibrinogênio.

As Escleroproteínas ou proteínas fibrosas

Possuem peso molecular muito elevado.

São exclusivas dos animais.

São insolúveis na maioria dos solventes orgânicos.

Exemplos: colágeno, elastina e queratina.

Proteínas Conjugadas

São também denominadas heteroproteínas. As proteínas conjugadas são constituídas
por aminoácidos mais outro componente não-protéico, chamado grupo prostético.

Dependendo do grupo prostético, tem-se:

Proteínas conjugadas Grupo prostético Exemplo
Cromoproteínas pigmento hemoglobina, hemocianina e citocromos
Fosfoproteínas ácido fosfórico caseína (leite)
Glicoproteínas carboidrato mucina (muco)
Lipoproteínas lipídio encontradas na membrana celular e no
vitelo dos ovos
Nucleoproteínas ácido nucléico ribonucleoproteínas e desoxirribonucleoproteínas

Proteínas Derivadas

As proteínas derivadas formam-se a partir de outras por desnaturação ou hidrólise.
Pode-se citar como exemplos desse tipo de proteínas as proteoses e as peptonas,
formadas durante a digestão.

Observação: na ordem crescente de grandeza molecular tem-se:

src="../imagens/http://www.portalsaofrancisco.com.br/alfa/aminoacidos/imagens/proteinas4.gif" alt="Proteínas" title="Proteínas"
width="300" />

Características

Natureza macromolecular - Possuem um tamanho compreendido
entre 0,001 a 0,2 mm (mm = micrômetro) de diâmetro formando, na água, uma
solução coloidal.

Natureza anfótera Constituem, pois, o melhor Sistema Tampão do organismo.

Estrutura: os níveis de organização Molecular de uma proteína são:

Primário - representado peIa seqüência de aminoácidos
unidos através das ligações peptídicas.

Secundário – representado por dobras na cadeia (a – hélice),
que são estabilizadas por pontes de hidrogênio.

Terciário - ocorre quando a proteína sofre um maior grau
de enrolamento e surgem, então, as pontes de dissulfeto para estabilizar
este enrolamento.

Quaternário - ocorre quando quatro cadeias polipeptídicas
se associam através de pontes de hidrogênio, como ocorre na formação da
molécula da hemoglobina (tetrâmero).

Veja as figuras a seguir, que mostram a representação esquemática
dos três níveis de organização molecular de uma proteína:

Representação esquemática dos níveis de organização molecular de uma proteína

Proteínas />
Representação esquemática dos níveis de organização molecular de uma proteína

Proteínas width="300" />

Nota - A forma das proteínas
é um fator muito importante em sua atividade, pois se ela é alterada, a proteína
torna-se inativa. Esse processo de alteração da forma da proteína é denominado
desnaturação, podendo ser provocado por altas temperaturas, alterações de
pH e outros fatores.

A desnaturação é um processo, geralmente irreversível, que consiste na quebra
das estruturas secundária e terciária de uma proteína.

Nota – uma proteína difere de outra:

1) Pelo número de aminoácidos: uma proteína A é formada
por 610 aminoácidos de determinados tipos e ordenados numa certa seqüência.
Uma proteína B é formada pelos mesmos tipos de aminoácidos, na mesma seqüência,
mas em número de 611. A proteína B será diferente da A apenas por conter
uma unidade a mais.

2) Pelo tipo de aminoácidos: uma proteína C apresenta,
num certo trecho de sua molécula, aminoácidos corno valina, glicina, leucina,
triptofano, treonina, alanina e arginina. Uma proteína D, formada pelo mesmo
número de aminoácidos e na mesma seqüência que a proteína C, apresenta nesse
trecho os aminoácidos valina, glicina, isoleucina, triptofano, treonina,
alanina e arginina. Apenas pelo fato de na proteína C haver leucina no trecho
de molécula considerado, as proteínas C o D são diferentes.

3) Pela seqüência dos aminoácidos: uma proteína E é formada,
em determinado trecho de sua molécula, pelos aminoácidos cisteína, serina,
metionina, leucina, histidina e lisina. Uma proteína F é formada pelos mesmos
aminciácidos, mas, no tracho em exame, há uma inversão na posição de dois
deles; cisteína, metionina, serina, leucina, hístidina e lisina. Por causa
disso, as proteínas E e F são diferentes.

4) Pelo formato da molécula: as moléculas protéicas assumem
determinados formatos é, quando os formatos de duas moléculas são diferentes,
elas também o são.

Conclui-se, então, que podendo repetir-se à vontade os 20 tipos de aminoácidos
e, ainda, combinando-se de várias formas a partir das diferenças que acabamos
de examinar, uma célula pode produzir muitas proteínas diferentes. Imagina-se,
então, quantas proteínas podem ser produzidas por todos os seres vivos.

FUNÇÕES

As proteínas podem ser agrupadas em várias categorias de acordo com a sua
função.

De uma maneira geral, as proteínas desempenham nos seres vivos as
seguintes funções:
estrutural, enzimática, hormonal, de defesa, nutritivo,
coagulação sangüínea e transporte.

Função estrutural

Participam da estrutura dos tecidos.

Exemplos:

Colágeno

Proteína de alta resistência, encontrada na pele, nas cartilagens, nos
ossos e tendões.

Actina o Miosina

Proteínas contráteis, abundantes nos músculos, onde participam do mecanismo
da contração muscular

Queratina

Proteína impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas, Evita
a dessecação, a que contribui para a adaptação do animal à vida terrestre.

Albumina

Proteína mais abundante do sangue, relacionada com a regulação osmótica
e com a viscosidade do plasma (porção líquida do sangue),

Função enzimática

Toda enzima é uma proteína. As enzimas são fundamentais como moléculas reguladoras
das reações biológicas. Dentre as proteínas com função enzimática podemos
citar, como exemplo, as lipases – enzimas que transformam os lipídios em sua
unidades constituintes, como os ácidos graxos e glicerol.

Função hormonal

Muitos hormônios de nosso organismo são de natureza protéica. Resumidamente,
podemos caracterizar os hormônios como substãncias elaboradas pelas glândulas
endócrinas e que, uma vez lançadas no sangue, vão estimular ou inibir a atividade
de certos órgãos. É o caso do insulina, hormônio produzido no pâncreas e que
se relaciona com e manutenção da glicemia (taxa de glicose no sangue).

Função de defesa

Existem células no organismo capazes de "reconhecer" proteínas
"estranhas" que são chamadas de antígenos. Na presença dos antígenos
o organismo produz proteínas de defesa, denominados anticorpos. 0 anticorpo
combina-se, quimicamente, com o antígeno, do maneira a neutralizar seu efeito.
A reação antígeno-anticorpo é altamente específica, o que significa que um
determinado anticorpo neutraliza apenas o antígeno responsável pela sua formação.
Os anticorpos são produzidos por certas células de corpo (como os linfócitos,
um dos tipos de glóbulo branco do sangue). São proteínas denominadas gamaglobulinas.

Função nutritiva

As proteínas servem como fontes de aminoácidos, incluindo os essenciais requeridos
pelo homem e outros animais. Esses aminoácidos podem, ainda, ser oxidados
como fonte de energia no mecanismo respiratório. Nos ovos de muitos animais
(como os das aves) o vitelo, material que se presta à nutrição do embrião,
é particularmente rico em proteínas.

Coagulação sangüínea

Vários são os fatores da coagulação que possuem natureza protéica,
como por exemplo:
fibrinogênio, globulina anti-hemofílica, etc…

Transporte

Pode-se citar como exemplo a hemoglobina, proteína responsável pelo transporte
de oxigênio no sangue.

Fonte: www.universitario.com.br

Proteínas

As proteínas são as moléculas orgânicas mais abundantes
e importantes nas células e perfazem 50% ou mais de seu peso seco.

São encontradas em todas as partes de todas as células, uma vez que são fundamentais
sob todos os aspectos da estrutura e função celulares. Existem muitas espécies
diferentes de proteínas, cada uma especializada para uma função biológica
diversa. Além disso, a maior parte da informação genética é expressa pelas
proteínas.

Pertencem à classe dos peptídeos, pois são formadas por aminoácidos ligados
entre si por ligações peptídicas. Uma ligação peptídica é a união do grupo
amino (-NH 2 ) de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido,
através da formação de uma amida.

Proteínas width="300" />

São os constituintes básicos da vida: tanto que seu nome
deriva da palavra grega "proteios", que significa "em primeiro
lugar". Nos animais, as proteínas correspondem a cerca de 80% do peso
dos músculos desidratados, cerca de 70% da pele e 90% do sangue seco. Mesmo
nos vegetais as proteínas estão presentes.

A importância das proteínas, entretanto, está relacionada com suas funções
no organismo, e não com sua quantidade. Todas as enzimas conhecidas, por exemplo,
são proteínas; muitas vezes, as enzimas existem em porções muito pequenas.
Mesmo assim, estas substâncias catalisam todas as reações metabólicas e capacitam
aos organismos a construção de outras moléculas – proteínas, ácidos nucléicos,
carboidratos e lipídios – que são necessárias para a vida.

COMPOSIÇÃO

Todas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, e quase todas contêm
enxofre. Algumas proteínas contêm elementos adicionais, particularmente fósforo,
ferro, zinco e cobre. Seu peso molecular é extremamente elevado.

Todas as proteínas, independentemente de sua função ou espécie de origem,
são construídas a partir de um conjunto básico de vinte aminoácidos, arranjados
em várias seqüências específicas.

FUNÇÃO

Elas exercem funções diversas, como:

           
Catalisadores

           
Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis

           
Armazenamento(ferritina) 

           
Veículos de transporte (hemoglobina) 

           
Hormônios 

           
Anti-infecciosas (imunoglobulina)

           
Enzimáticas (lipases)

           
Nutricional (caseína)

           
Agentes protetores.

 

Devido as proteínas exercerem uma grande variedade de funções na célula,
estas podem ser divididas em dois grandes grupos:

           Dinâmicas
– Transporte, defesa, catálise de reações, controle do metabolismo e contração,
por exemplo;

           Estruturais
– Proteínas como o colágeno e elastina, por exemplo, que promovem a sustentação
estrutural da célula e dos tecidos.

CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS

Quanto a Composição

Proteínas Simples - Por hidrólise liberam apenas aminoácidos.

Proteínas Conjugadas - Por hidrólise liberam aminoácidos
mais um radical não peptídico, denominado grupo prostético. Ex: metaloproteínas,
hemeproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas, etc.

Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas

Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma cadeia
polipeptídica.

Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma cadeia
polipeptídica; São as proteínas de estrutura e função mais complexas.

Quanto à Forma

Proteínas Fibrosas - Na sua maioria, as proteínas fibrosas
são insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados.
São formadas geralmente por longas moléculas mais ou menos retilíneas e
paralelas ao eixo da fibra. A esta categoria pertencem as proteínas de estrutura,
como colágeno do tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelos, as esclerotinas
do tegumento dos artrópodes, a conchiolina das conchas dos moluscos, ou
ainda a fribrina do soro sanguíneo ou a miosina dos músculos. Algumas proteínas
fibrosas, porém, possuem uma estrutura diferente, como as tubulinas, que
são formadas por múltiplas subunidades globulares dispostas helicoidalmente.

Proteínas Globulares - De estrutura espacial mais complexa,
são mais ou menos esféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos
e os seus pesos moleculares situam-se entre 10.000 e vários milhões. Nesta
categoria situam-se as proteínas ativas como os enzimas, transportadores
como a hemoglobina, etc.

Proteínas width="300" />
Esquemas de proteínas globulares e fibrosas

PROTEÍNAS HOMÓLOGAS

São proteínas que desempenham a mesma função em tecidos ou em espécies diferentes.
Estas proteínas possuem pequenas diferenças estruturais, reconhecíveis imunologicamente.proteinas

Os segmentos com seqüências diferentes de aminoácidos em proteínas homólogas
são chamados "segmentos variáveis", e geralmente não participam
diretamente da atividade da proteína. Os segmentos idênticos das proteínas
homólogas são chamados "segmentos fixos", e são fundamentais para
o funcionamento bioquímico da proteína.

ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS

As proteínas possuem complexas estruturas espaciais, que podem ser
organizadas em quatro níveis, crescentes em complexidade:

Estrutura Primária

Dada pela seqüência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula.

É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo
o arranjo espacial da molécula.

A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos
semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino
terminal" e uma extremidade "carboxi terminal".

A estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química
ou enzimática das ligações peptídicas, com liberação de peptídeos menores
e aminoácidos livres.

Sua estrutura é somente a seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com
a orientação espacial da molécula.

src="../imagens/http://www.portalsaofrancisco.com.br/alfa/aminoacidos/imagens/proteinas9.jpg" alt="Proteínas" title="Proteínas"
width="300" />

Fórmulas estruturais de amino ácidos
src="../imagens/http://www.portalsaofrancisco.com.br/alfa/aminoacidos/imagens/proteina-alanina.gif" alt="Proteínas" title="Proteínas"
width="300" />
alanina
src="../imagens/http://www.portalsaofrancisco.com.br/alfa/aminoacidos/imagens/proteinas-serina.gif" alt="Proteínas" title="Proteínas"
width="300" />
serina
src="../imagens/http://www.portalsaofrancisco.com.br/alfa/aminoacidos/imagens/proteinas-serina.gif" alt="Proteínas" title="Proteínas"
width="300" />
asparagina
src="../imagens/http://www.portalsaofrancisco.com.br/alfa/aminoacidos/imagens/proteinas-aspartic.gif" alt="Proteínas" title="Proteínas"
width="300" />
ácido aspártico
src="../imagens/http://www.portalsaofrancisco.com.br/alfa/aminoacidos/imagens/proteinas-casteina.gif" alt="Proteínas" title="Proteínas"
width="300" />
cisteína
src="../imagens/http://www.portalsaofrancisco.com.br/alfa/aminoacidos/imagens/proteinas-glicina.gif" alt="Proteínas" title="Proteínas"
width="300" />
glicina
src="../imagens/http://www.portalsaofrancisco.com.br/alfa/aminoacidos/imagens/proteinas-histidina.gif" alt="Proteínas" title="Proteínas"
width="300" />
histidina
src="../imagens/http://www.portalsaofrancisco.com.br/alfa/aminoacidos/imagens/proteinas-homocisteina.gif" alt="Proteínas" title="Proteínas"
width="300" />
homocisteína
src="../imagens/http://www.portalsaofrancisco.com.br/alfa/aminoacidos/imagens/proteinas-valina.gif" alt="Proteínas" title="Proteínas"
width="300" />
valina
src="../imagens/http://www.portalsaofrancisco.com.br/alfa/aminoacidos/imagens/proteinas-metionina.gif" alt="Proteínas" title="Proteínas"
width="300" />
metionina
src="../imagens/http://www.portalsaofrancisco.com.br/alfa/aminoacidos/imagens/proteinas-norvalina.gif" alt="Proteínas" title="Proteínas"
width="300" />
norvalina
src="../imagens/http://www.portalsaofrancisco.com.br/alfa/aminoacidos/imagens/proteinas-glutamina.gif" alt="Proteínas" title="Proteínas"
width="300" />
glutamina

ácido amino butírico
src="../imagens/http://www.portalsaofrancisco.com.br/alfa/aminoacidos/imagens/proteinas-arginina.gif" alt="Proteínas" title="Proteínas"
width="300" />
arginina
src="../imagens/http://www.portalsaofrancisco.com.br/alfa/aminoacidos/imagens/proteinas-fenilalanina.gif" alt="Proteínas" title="Proteínas"
width="300" />
fenilalanina
src="../imagens/http://www.portalsaofrancisco.com.br/alfa/aminoacidos/imagens/proteinas-glutamico.gif" alt="Proteínas" title="Proteínas"
width="300" />
ácido glutâmico
src="../imagens/http://www.portalsaofrancisco.com.br/alfa/aminoacidos/imagens/proteinas-leucina.gif" alt="Proteínas" title="Proteínas"
width="300" />
leucina
src="../imagens/http://www.portalsaofrancisco.com.br/alfa/aminoacidos/imagens/proteinas-lisina.gif" alt="Proteínas" title="Proteínas"
width="300" />
lisina
src="../imagens/http://www.portalsaofrancisco.com.br/alfa/aminoacidos/imagens/proteinas-serina.gif" alt="Proteínas" title="Proteínas"
width="300" />
serina
src="../imagens/http://www.portalsaofrancisco.com.br/alfa/aminoacidos/imagens/proteinas-tirosina.gif" alt="Proteínas" title="Proteínas"
width="300" />
tirosina
src="../imagens/http://www.portalsaofrancisco.com.br/alfa/aminoacidos/imagens/proteinas-triptofano.gif" alt="Proteínas" title="Proteínas"
width="300" />
triptofano

Estrutura Secundária

É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência
primária da proteína.

É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente.

Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos
a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila.

O arranjo secundário de um polipeptídeo pode ocorrer de forma regular;
isso acontece quando os ângulos das ligações entre carbonos a e seus ligantes
são iguais e se repetem ao longo de um segmento da molécula.

src="../imagens/http://www.portalsaofrancisco.com.br/alfa/aminoacidos/imagens/proteinas11.jpg" alt="Proteínas" title="Proteínas"
width="300" />

Estrutura Terciária

Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na seqüência
polipeptídica.

É a forma tridimensional como a proteína se "enrola".

Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente.

Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organizar em domínios, regiões
com estruturas terciárias semi-independentes ligadas entre si por segmentos
lineares da cadeia polipeptídica.

Os domínios são considerados as unidades funcionais e de estrutura tridimensional
de uma proteína.

Proteínas width="300" />

Estrutura Quaternária

Surge apenas nas proteínas oligoméricas.

Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no
espaço, as subunidades da molécula.

Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes, como pontes dissulfeto,
e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas,
etc.

As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no
desempenho da função bioquímica da proteína.

Proteínas width="300" />

AMINOÁCIDOS

CARACTERÍSTICAS GERAIS

São as unidades fundamentais das proteínas.

Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em seqüência de apenas
20 aminoácidos.

Existem, além destes 20 aminoácidos principais, alguns aminoácidos especiais,
que só aparecem em alguns tipos de proteínas.

Os aminoácidos que intervêm na composição das proteínas (existem
outros) são número de 20 e obedecem à estrutura geral representada na figura
abaixo:

Proteínas />

ESTRUTURA QUÍMICA GERAL

Os 20 aminoácidos possuem características estruturais em comum, tais
como:

A presença de um carbono central, quase sempre assimétrico.

Ligados a este carbono central, um grupamento carboxila, um grupamento amina
e um átomo de hidrogênio.

O quarto ligante é um radical chamado genericamente de "R", responsável
pela diferenciação entre os 20 aminoácidos. É a cadeia lateral dos aminoácidos.
É o radical "R" quem define uma série de características dos aminoácidos,
tais como polaridade e grau de ionização em solução aquosa.

Fonte: www.enq.ufsc.br

Proteínas

Mundo das Proteínas

Somos seres protéicos: a vida está intimamente ligada às
proteínas. Estas moléculas especiais realizam as mais variadas funções no
nosso organismo, desde o transporte de nutrientes e metabólitos à catálise
de reações biológicas.

Apesar da complexidade de suas funções, as proteínas são relativamente
simples:
repetições de 20 unidades básicas, os amino ácidos.

As proteínas são macromoléculas complexas, compostas de amino ácidos, e necessárias
para os processos químicos que ocorrem nos organismos vivos.

São os constituintes básicos da vida: tanto que seu nome
deriva da palavra grega "proteios", que significa "em primeiro
lugar".

Nos animais, as proteínas correspondem a cerca de 80% do peso dos músculos
desidratados, cerca de 70% da pele e 90% do sangue seco.

Mesmo nos vegetais as proteínas estão presentes.

Cozinhando proteínas

Proteínas />
A pizza fica dourada por causa da Reação de Maillard

Proteínas

A Reação de Maillard

Como saber quando uma pizza está pronta, o bolo está no ponto ou o frango está assado? Basta, talvez, olhar: aquele aspecto corado, dourado, é um forte indício de que a comida está cozida. Sabe de onde vem esta cor?! É da reação de Maillard.

São várias as reações químicas que deixam o alimento marrom, ou escurecido.

Pirólise, por exemplo, é um dos mais comuns: quando deixamos o pão por muito tempo na torradeira, ele volta preto, queimado; ocorre uma desitratação termicamente induzida do amido, resultando carbono (carvão) e água.

O açúcar, a 200 o C, carameliza, através de uma desitratação, uma condensação e uma polimerização. Entretanto, nem a pirólise ou caramelização inclui o que acontece com o constituinte alimentar mais importante, as proteínas.

Em altas temperaturas, os amino ácidos das proteínas interagem com açúcares redutores, produzindo as cores, aromas e sabores característicos do alimento cozido. Esta reação entre proteínas e carbohidratos foi primeiramente descrita em 1912, por Louis-Camille Maillard – daí o nome da reação.

Durante o cozimento, a reação de Maillard (que envolve uma série de etapas) inicia com uma condensação entre amino ácidos e açúcares. Estes compostos, incolores, se rearranjam e desidratam para formar intermediários amarelados que, finalmente, são convertidos para polímeros vermelhos e marrons. Um dos efeitos positivos da reação de Maillard é o aspecto visual de bolos, pizzas e lasanhas quando cozidas; um negativo é o escurecimento do leite, quando aquecido por muito tempo (tal como no doce de leite).

A cor deriva das melanoidinas formadas pela reação de Maillard.

A reação de Maillard também é responsável pelo envelhecimento de nosso organismo. Muitos químicos vêm pesquisando drogas que interrompam as reações de Maillard numa tentativa de minimizar os efeitos do envelhecimento em nosso corpo.

Importância

A importância das proteínas, entretanto, está relacionada com suas funções no organismo, e não com sua quantidade. Todas as enzimas conhecidas, por exemplo, são proteínas; muitas vezes, as enzimas existem em porções muito pequenas. Mesmo assim, estas substâncias catalisam todas as reações metabólicas e capacitam aos organismos a construção de outras moléculas – proteínas, ácidos nucléicos, carbohidratos e lipídios – que são necessárias para a vida.

As proteínas também são chamadas de polipeptídeos, porque os amino ácidos que as compõe são unidos por ligações peptídicas (uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH 2 ) de um amino ácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro amino ácido, através da formação de uma amida.

A ligação C-N, em um peptídeo, é especial: é 10% mais "curta" do que uma ligação C-N normal, e o ângulo de ligação também é diferente do esperado para um carbono sp 2.

Isto porque a ligação peptídica, na verdade, apresenta uma estrutura de ressonância, tendo um forte caráter de dupla ligação – explicando, também, a rigidez desta ligação e sua planaridade. Através destas ligações, os amino ácidos formam cadeias longas; a maioria das proteínas tem mais de 200 amino ácidos. Todos os amino ácidos tem, em comum, um carbono (chamado de carbono alfa) ligado a um grupo amino e a um grupo carboxila. Este carbono alfa é um centro estereogênico e, com excessão da glicina (porque não é assimétrica), todos os amino ácidos, em todos os organismos vivos terrestres, só aparecem sob a forma L.

Fórmulas estruturais de amino ácidos

alanina

serina


ácido aspártico

cisteína

glicina

histidina

homocisteína

valina

metionina


norvalina


glutamina

ácido amino butírico

arginina

fenilalanina

ácido glutâmico

leucina

lisina

tirosina

triptofano

Embora sejam quase inúmeras, todas as proteínas são formadas exclusivamente por apenas 20 amino ácidos, que se repetem numa sequência característica para cada proteína. Esta sequência, conhecida como estrutura primária, é que, de fato, determina a forma e a função da proteína. A estrutura primária é somente a sequência dos amino ácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula. As interações intermolecularesentre os amino ácidos das proteínas fazem com que a cadeia protéica assuma uma estrutura secundária e, algumas vezes, uma estrutura terciária.

A estrutura secundária é uma função dos ângulos formados pelas ligações peptídicas que ligam os amino ácidos.

Proteínas
Estrutura alfa hélice

Segundo a IUPAC, "The secondary structure of a segment of polypeptide chain is the local spatial arrangement of its main-chain atoms without regard to the conformation of its side chains or to its relationship with other segments". A conformação espacial é mantida graças as interações intermoleculares (ligação hidrogênio) entre os hidrogênios dos grupos amino e os átomos de oxigênio dos outros amino ácidos.

Em geral, estas ligações forçam a proteína a assumir uma forma helicoidal, como uma corda enrolada em torno de um tubo imaginário. Esta forma, a mais comum, é chamado de alfa hélice. Outras duas formas na estrutura secundária são as beta-sheets e turns. Nas beta-sheets, um segmento da cadeia interage com outro, paralelamente.

Proteínas
Proteínas beta

Proteínas
Proteínas beta

"Turns" são o terceiro tipo das estruturas secundárias clássicas, e são responsáveis pela reversão da direção da cadeia polipeptídica. Eles são localizados na superfície polar da proteína, e contém resíduos com carga. Os sítios de reconhecimento dos anticorpos, da fosforilação, glicosilação e da hidroxilação são encontrados, frequentemente, nos ou próximos dos turns.

A estrutura terciária relaciona-se com os loopings e dobraduras da cadeia protéica sobre ela mesma. É a conformação espacial da proteína, como um todo, e não de determinados segmentos particulares da cadeia protéica. A forma das proteínas está relacionada com sua estrutura terciária. Existem, por exemplo, proteínas globulares (que tem forma esférica). O que determina a estrutura terciária são as cadeias laterais dos amino ácidos; algumas cadeias são tão longas e hidrofóbicas que perturbam a estrutura secundária helicoidal, provocando a dobra ou looping da proteína.

Proteínas
Estrutura terciária de uma proteína

Muitas vezes, as partes hidrofóbicas da proteína agrupam-se no interior da proteína dobrada, longe da água e dos íons do ambiente onde a proteína se encontra, deixando as partes hidrofílicas expostas na superfície da estrutura da proteína. Regiões como "sítio ativos", "sítios regulatórios" e módulos são propriedades da estrutura terciária.

Existe, finalmente, a estrutura quaternária: certas proteínas, tal como a hemoglobina, são compostas por mais de uma unidade polipeptídica (cadeia protéica).

A conformação espacial destas cadeias, juntas, é que determina a estrutura quaternária. Esta estrutura é mantida pelas mesmas forças que determinam as estruturas secundárias e terciárias. A figura ao lado mostra uma imumoglobulina que é, na verdade, um tetrâmero, isto é, constituída por 4 cadeias protéicas (polipeptídeos).


Proteinas quaternaria

As proteínas podem ser simples (constituidas somente por amino ácidos) ou conjugadas (que contém grupos prostéticos, isto é, grupos não amino ácidos, tais como carbohidratos, íons, pigmentos, etc., como na figura ao lado).

A hemoglobina é um exemplo de proteína conjugada: contém 4 grupos prostéticos, cada um consistindo de um íon de ferro e a porfirina.

São justamente estes grupos que habilitam a hemoglobina a carregar o oxigênio através da corrente sanguínea. As liproproteínas, tal como LDL e HDL, são também exemplos de proteínas conjugadas – neste caso, com lipídeos.


Proteína conjugada com um nucleotídeo

Uma outra forma de classificar as proteínas é baseado na sua função.

Sobre este prisma, elas podem ser divididas em dois grupos: proteínas estruturais e proteínas biologicamente ativas. Algumas proteínas, entretanto, podem pertencer aos dois grupos. A maioria das proteínas estruturais são fibrosas – compostas por cadeias alongadas. Dois bons exemplos, nos animais, são o colágeno (ossos, tendões, pele e ligamentos) e a queratina (unhas, cabelos, penas e bicos).


Proteinas transmembrana

A grande maioria das proteínas biologicamente ativas são globulares, e sua atividade funcional é intrínsica a sua organização espacial. Exemplos são as enzimas, hormônios protéicos (que atuam como mensageiros químicos), proteínas de transporte (como as lipo-proteínas, que podem carregar o colesterol) e imunoglobulinas (ou anticorpos), que protegem o corpo de microorganimos invasores. Muitas proteínas biologicamente ativas ficam na região da membrana celular, e atuam de diversas maneiras. A figura ao lado mostra uma porina, uma proteína trans-membrana, que atua como um canal iônico em bactérias. Existe um "buraco" na estrutura protéica, de cerca de 11 angstrons de diâmetro, onde os íons passam, seletivamente.


Célula dominio

As enzimas são uma classe muito importante de proteínas biologicamente ativas. Elas são responsáveis pela catálise de diversas reações em nosso organismo.

Reações que, sem o auxílio das enzimas, jamais aconteceriam ou, ainda, gerariam indesejados produtos colaterais. Em uma proteína enzimática, existe um certo domínio chamado de "sítio ativo", que liga-se ao substrato – a molécula reagente – e diminui a energia do estado de transição que leva ao produto desejado.

A ligação entre o sítio ativo e o substrato é extremamente específica: a molécula precisa ter certas características eletrônicas e espaciais que permitam o seu "encaixe" com a proteína. Por isso esta relação tem sido chamada de lock’n'key, ou seja, chave-fechadura.

No exemplo da figura ao lado, uma determinada região da proteína – o módulo SH2 – liga-se à tirosina fosfatada, que se adapta ao sítio ativo da enzima tal como uma chave faz a sua fechadura.

A atividade de uma enzima pode ser bloqueada pela ação de outra molécula, um inibidor. Quando um inibidor interage com uma determinada região da enzima, chamado de sítio regulatório, provoca uma alteração na sua conformação e uma desativação do sítio catalítico. A atividade enzimática, portanto, pode ser controlada, pelo organismo, através da liberação ou captação de inibidores.


O DNA é quem monta as proteínas

A sequência dos amino ácidos em todas as proteínas – fator que é responsável por sua estrutura e função – é determinado geneticamente a partir da sequência dos nucleotídeos no DNA celular. Quando uma proteína em particular é necessária, o código do DNA para esta proteína é transcrito em uma sequência complementar de nucleotídeos ao longo de um segmento de RNA – chamado de RNA mensageiro.

Este segmento de RNA serve como uma forma para a síntese da proteína subsequente: cada grupo de 3 nuclueotídeos especifica um determinado amino ácido; estes amino ácidos são ligados na sequência codificada pelo RNA. No final do processo, obtém-se a proteína completa, cuja sequência de amino ácidos foi ditada pelo RNA mensageiro. Desta maneira, o organismo é capaz de sintetizar as várias proteínas com as funções mais diversas de que precisa.

Fonte: www.qmc.ufsc.br

Proteínas

Importância das Proteínas na Dieta

As proteínas têm papel fundamental no organismo. Agindo na reparação e construção de tecidos, elas são essenciais em dietas para perder gordura e em exercícios físicos. A molécula de proteína é construída a partir de seus aminoácidos. São cerca de 200 presentes na natureza, mas apenas 21 são metabolizados pelo organismo humano. Entre estes, há oito que são chamados essencias, isto é, não sendo sintetizados pelo nosso organismo, devem ser fornecidos pelos alimentos. Os outros 13 produzidos no organismo são chamados de não-essenciais.

Aminoácidos essenciais

Leucina, isoleucina, valina, triptofano, metionina, fenilalanina, treonina e lisina (a histidina é um aminoácido essencial na infância).

Aminoácidos não-essenciais: Alanina, arginina, ácido aspártico, aspargina, ácido glutâmico, cistina, cisteína, glicina, glutamina, hidroxiprolina, prolina, serina e tirosina.

Os aminoácidos essenciais contribuem consideravelmente para o aumento da resistência física, pois durante as atividades de longa duração são utilizados pelos músculos para fornecimento de energia.

Dentre as fontes de proteínas completas – aquelas que contém todos os aminoácidos essenciais em quantidades e proporções ideais para atender às necessidades orgânicas – estão os ovos, o leite, a carne, o peixe e as aves. Os alimentos de alta qualidade protéica são essencialmente de origem animal, enquanto a maioria das proteínas vegetais (lentilhas, feijões, ervilhas, soja, etc) são incompleta em termos de conteúdo protéico e, portanto, possui um valor biológico relativamente menor.

Entretanto, convém compreender que todos os aminoácidos essenciais podem ser obtidos diversificando o consumo de alimentos vegetais, cada um dos quais com uma qualidade e quantidade diferentes de aminoácidos.

O que eles fazem?

Aproximadamente 75% da matéria sólida do corpo é constituída por proteína ou possui proteínas como componentes importantes. Isto inclui proteínas estruturais, enzimas, genes, proteínas transportadoras de oxigênio, proteínas musculares entre outros que realizam funções específicas no corpo. Uma molécula de proteína não pode ser manufaturada pelo corpo até que todos os aminoácidos necessários estejam presentes. Na realidade, todos os aminoácidos nutricionalmente essenciais devem estar disponíveis no local da síntese de proteína antes que qualquer um deles possa atuar. Isso significa que a cada refeição ingerida deve conter todos esses aminoácidos essenciais em quantidade suficiente para efetuar a síntese de proteína.

Se alguns deles não estiverem presentes, quando necessário, os outros poderão ser: estocados nas células até que venham a ser utilizados, degradados pelo fígado e utilizado como energia ou estocados na forma de gordura branca.

Como os aminoácidos agem no corpo

Uma vez penetrados na corrente sanguínea, os aminoácidos são rapidamente transportados através do corpo. Um pequeno número deles é utilizado imediatamente, dependendo das necessidades dos vários tecidos nessa ocasião. Num intervalo de tempo equivalente a 10 minutos, todos os aminoácidos são usados na síntese de proteína ou são armazenados. O excesso de aminoácidos é utilizado como parte de energia ou estocado na forma de gordura branca. Os aminoácidos são estocados principalmente no fígado, mucosa intestinal, sangue ou no interior das células na forma de proteínas intracelulares.

Imediatamente após os aminoácidos terem penetrado na corrente sanguínea, suas concentrações se elevam discretamente, devido à rapidez com que são utilizados ou estocados. Durante o período de um dia, os aminoácidos são sistematicamente reconvocados e transportados pelo sangue até os locais onde são requisitados.

Vários gramas de proteínas são transportados a cada hora na forma de aminoácidos circulantes. O crescimento muscular depende da eficiência com que os aminoácidos atingem os tecidos que necessitam deles.

Importante saber

O inter-relacionamento de todos os nutrientes da alimentação de uma pessoa, incluindo os aminoácidos, nunca deve ser interpretado de forma irresponsável e imprudente, pois se não existir um ambiente bioquímico apropriado dentro do corpo não irão ocorrer o crescimento e o desenvolvimento. Os aminoácidos se combinam com vitaminas e minerais e servem como matéria prima para que o corpo fabrique enzimas, hormônios e outros agentes metabólicos. Ao contrário das proteínas alimentares, os aminoácidos não requerem digestão e são diretamente absorvidos, além de não sobrecarregarem o estômago e os intestinos.

É importante traçar o caminho percorrido pelas proteínas ingeridas na alimentação ao passarem pelo trato gastrintestinal, ao penetrarem na corrente sanguínea e ao atingirem os locais onde elas são necessárias.

Fonte: www1.uol.com.br/cyberdiet/

Proteínas

Geração e Trasmissão de Impulsos Nervosos

A resposta de células nervosas a estímulos específicos é intermediada por proteínas receptoras. Por exemplo, a rodopsina é a proteína receptora nos bastonetes da retina.A figura abaixo ilustra o que acontece com a rodopsina quando a luz incide sobre a retina.

Proteínas receptoras que podem ser acionadas por moléculas pequenas específicas, como a acetilcolina, são responsáveis pela transmissão dos impulsos nervosos nas sinapses – isto é, junções entre células nervosas.

Controle do Metabolismo no Crescimento

Algumas proteínas ajudam a regular a atividade celular ou fisiológica. Entre elas estão muitos hormônios. Um exemplo é a insulina, a qual regula o metabolismo dos açúcares e o hormônio de crescimento da hipófise. A responsta celular a muitos sinais hormonais é freüentemente regulada por uma classe de proteínas que se ligam ao GTP e são chamadas proteínas G (o GTP é estreitamente relacionado ao ATP com a guanina substituindo a adenina). A expressão seqüencial controlada da informação genética é essencial para o crescimento e a diferenciação ordenados das células. Só se expressa uma pequena fração do genoma de uma célula em cada momento. Nas bactérias, as proteínas repressoras são elementos controladores importantes que silenciam segmentos específicos do DNA de uma célula.

Em organismos superiores, o crescimento e a diferenciação são controlados pelos fatores proteicos de crescimento. Por exemplo, o fator de crescimento de nervos guia a formação de redes neurais. De fato, as proteínas servem em todas as células como sensores que controlam o fluxo de energia e de matéria.

Estrutura das Proteínas

O que nós sabemos sobre a modelagem de proteínas?

Cerca de 4000 estruturas, conhecidas através de cristalografia de raios-X e análise de ressonância magnética nuclear, podem ser encontradas no principal banco de dados de proteínas, o Protein Data Bank – PDB. As estruturas protéicas são, geralmente, estáveis e relativamente rígidas. Proteínas e peptídeos são biopolímeros compostos de resíduos de aminoácidos interligados por ligações.

Suas estruturas podem ser discutidas em 4 níveis definidos como:

São moléculas empacotadas que adotam, na maioria dos casos, conformações globulares. Embora a sequência de aminoácidos determine a estrutura da proteína, ainda não é possível predizer com precisão a conformação adotada por uma determinada proteína, apenas definindo sua sequência.

Proteínas com funções similares geralmente apresentam estruturas similares; porém várias exceções à esta regra podem ser encontradas.

Fonte: www.icb.ufmg.br

Proteínas

As proteínas são componentes obrigatórios dos seres vivos,
aparecendo até nos vírus, que não têm estrutura celular. Um dos seus papéis
fundamental está relacionado à costrução da matéria vivia. Assim, a reposição
de material celular desgastado e o crescimento.

Proteínas (do grego "protos" = primeiro) são macromoléculas resultantes
da condensação de moléculas de aminoácido, através da ligação peptídica.

Juntamente com os glicídios e lipídios, as proteínas constituem a alimentação
básica dos animais.

A estrutura da proteína

Apesar de as proteínas serem constituídas por apenas vinte tipos de aminoácidos,
fica evidente que o número de tipos de proteínas existentes na natureza é
extremamente grande. De fato, além de o número de aminoácidos na molécula
poder variar de setenta a alguns milhares, existe um número praticamente infinito
de arranjos desses aminoácidos.

As proteínas podem ser estudadas sob dois tipos de enfoque: a
constituição do fio protéico e a forma da molécula.

a) A constituição do fio protéico

Trata-se da seqüência dos aminoácidos. Essa seqüência é sem dúvida um dos
fatores responsáveis pela atividade biológica da proteína. Determiná-la
experimentalmente é extremamente trabalhoso; apesar disso, conhecemos hoje
a estrutura primária (a constituição do fio protéico, ou seja, os tipos
e a quantidade de aminoácidos que compõem o fio e sua seqüência) de vários
polipeptídeos e proteínas, como a insulina (hormônio do pâncreas), a ocitocina
e a hemoglobina, existentes nas hemácias.

A troca de apenas uma aminoácido na seqüência pode causar serias modificações
no funcionalmente da proteína. Um exemplo bem conhecido: na
hemoglobina humana, uma substituição de um ácido glutâmico por uma valina,
numa determinada região, provoca uma anomalia chamada anemia falciforme,
em que as hemácias ficam com uma forma arqueada, de foice, quando estão
no sangue venoso, com pequena taxa de oxigênio. Essa doença, em alguns casos,
pode levar a pessoa à morte em baixa idade.

b) A forma da molécula

As proteínas são fios esticados; na realidade, a cadeia de aminoácidos
ficar torcida formando uma hélice, como o fio de telefone. O enrolamento
de uma proteína na forma de uma hélice representa o que os químicos chamam
de estrutura secundária. Além disso, a própria "hélice" se torce
sobre si mesma, adquirindo uma forma "globular", espacial, formando
uma molécula arredondada. A forma da proteína é portanto determinada pelo
tipo de dobramento da "hélice" e é chamda de estrutura terciária.

Relação entre a forma e a função

Em muitas proteínas, a forma determina seu papel biológico. Proteínas diferentes,
tendo formas diferentes, terão também atividade biológica diferente.

Exemplo: A enzima maltase é uma proteína encontrada no nosso
tubo digestivo, cujo papel é facilitar a digestão da maltose (dissacarídeo)
em glicose (monossacarídeo). Para a maltase poder agir sobre a maltose, é
necessário que as duas moléculas se liguem temporariamente. Isso só é possível
se as "formas" da maltase e da maltose favorecem esta ligação. A
estrutura da maltase é adequada para se "encaixar" na molécula de
maltose; porém, a maltase não se liga à molécula de sacarose e não pode agir
na sua digestão. A maltase é específica no sentido de agir apenas sobre moléculas
de maltose.

O "encaixe" entre moléculas dá a idéia da adaptação entre uma chave
e uma fechadura. As moléculas biológicas reagem entre si conforme o esquema
da "chave-fechadura", ou seja, é sua forma que vai determinar se
ocorre ou não a reação.

Proteínas estruturais Onde são encontradas e papel biológico
Colágeno Abundante nos tendões, cartilagens e ossos. Presente
ainda na pele, à qual confere resistência. Num osso, a resistência é devida
principalmente ao colágeno; o cálcio determina apenas a rigidez.
Queratina Presente na superfície da pele, nas garras, unhas,
bico e pêlos dos vertebrados; importante papel de impermeabilização de
superfícies, nos vertebrados terrestres.
Actina e miosina Principais componentes dos músculos. Proteínas contráteis,
fundamentais, portanto, para o movimento.
Albumina É a proteína mais abundante da parte liquida do sangue,
o plasma, ao qual ela confere uma certa viscosidade e pressão osmótica.
Presente também na clara do ovo, a qual servirá de reserva alimentar utilizada
pelo embrião.

Proteínas estruturais

Onde são encontradas e papel biológico

Colágeno

Abundante nos tendões, cartilagens e ossos. Presente ainda na pele, à qual
confere resistência. Num osso, a resistência é devida principalmente ao
colágeno; o cálcio determina apenas a rigidez.

Queratina

Presente na superfície da pele, nas garras, unhas, bico e pêlos dos vertebrados;
importante papel de impermeabilização de superfícies, nos vertebrados terrestres.

Actina e miosina

Principais componentes dos músculos. Proteínas contráteis, fundamentais,
portanto, para o movimento.

Albumina

É a proteína mais abundante da parte liquida do sangue, o plasma, ao qual
ela confere uma certa viscosidade e pressão osmótica. Presente também na
clara do ovo, a qual servirá de reserva alimentar utilizada pelo embrião.

As proteínas têm um importante papel estrutural, isto é, elas fazem parte
da estrutura da matéria viva. O hialoplasma é uma dispersão constituída principalmente
por água e proteínas.

Fonte: www.bioweb.wku.edu

Proteínas

Ás proteínas são os tijolos do seu copo. Sem elas você não
seria capaz de repor ou reparar as células do corpo. Um homem comum de 70
kg possui por volta de 11 kg de proteínas. Aproximadamente metade delas nos
músculos do esqueleto.

Fontes de proteína

Carne é uma das principais fontes de proteína. As proteínas fornecem os materiais
essenciais para o crescimento e reparo do corpo.

src="../imagens/http://www.portalsaofrancisco.com.br/alfa/aminoacidos/imagens/proteinas17.jpg" alt="Proteínas" title="Proteínas"
width="300" />

Por que você precisa de proteínas?

A proteína tem muitas funções importantes no seu corpo. Ela é o principal
componente dos tecidos estruturais como a pele e o colágeno, encontrados em
tecidos conjuntivos como tendões e ligamentos. O sangue necessita das proteínas
para os glóbulos vermelhos, glóbulos brancos e numerosos compostos do plasma.
A imunidade do seu corpo também depende das proteínas, que são necessárias
para a formação dos anticorpos e dos glóbulos brancos que combatem as doenças.

As enzimas e os hormônios (por exemplo, a insulina) também são proteínas.

Se sua dieta não fornece energia suficiente, o seu corpo irá eventualmente
utilizar proteínas funcionais do corpo (proteínas que são incorporadas à estrutura
essencial do seu corpo). O corpo pode se adaptar à falta de proteínas em um
curto período de tempo. Contudo, condições como ferimentos, infecções, câncer,
diabetes não-controlada e falta de alimento podem causar perda substancial
de proteínas. Nestes casos, o corpo começa a perder músculo para gerar energia
suficiente. Se a situação não for controlada, pode haver risco de vida.

A estrutura dos aminoácidos

Aminoácidos são unidades das quais proteínas são feitas. Cada uma tem um
grupo amino e um grupo ácido, permitindo que elas se liguem formando longas
cadeias.

src="../imagens/http://www.portalsaofrancisco.com.br/alfa/aminoacidos/imagens/proteinas18.jpg" alt="Proteínas" title="Proteínas"
width="300" />

O que são as proteínas?

As proteínas são grandes compostos de unidades menores chamadas aminoácidos.
Os aminoácidos contêm carbono, hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e ocasionalmente
sulfa. Todos os aminoácidos têm um grupo ácido e um grupo amino agregados
a um átomo de carbono. Amino é o nome químico para a combinação de nitrogênio
e hidrogênio nestes compostos. O grupo amino de um aminoácido pode se unir
ao grupo ácido de outro aminoácido para formar um dipeptídeo. Esta união é
chamada ligação peptídica. Quando mais de dois aminoácidos se juntam, forma-se
um polipeptídeo. Uma proteína típica pode conter 500 ou mais aminoácidos agregados.
O tamanho e a forma de cada polipeptídeo determina a proteína e a sua função.
Algumas proteínas são feitas de vários polipeptídeos. Cada espécie têm suas
proteínas características. As proteínas do músculo humano, por exemplo, são
diferentes daquelas do músculo do gado.

Como você usa as proteínas?

As proteínas são transformadas em aminoácidos e pequenos peptídeos pelas
enzimas (protease) do seu intestino. Os pequenos peptídeos e aminoácidos são
levados pela corrente sangüínea até o fígado onde são usados ou levados ate
as células do seu corpo O fígado e o local mais importante onde aminoácidos
e proteínas são metabolizados. Aminoácidos são transformados quimicamente
a fim de serem utilizados como energia, convertidos em uréia (a forma na qual
são eliminados) ou convertidos em outros aminoácidos ou proteínas. Algumas
proteínas como o colágeno dos tecidos conjuntivos ou tendões são bastante
resistentes à digestão e são excretados sem serem processados.

Vínculo entre aminoácidos

A ligação entre dois aminoácidos é chamada de ligação peptídica, e uma corrente
contendo mais do que um desses é chamada polipeptídeo. Algumas proteínas consistem
de vários polipeptídeos e contêm outros tipos de ligações além das ligações
peptídicas.

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As proteínas de que o corpo precisa são compostas de 20 aminoácidos diferentes.
Você pode fazer alguns deles a partir de outros aminoácidos, mas existem oito
aminoácidos que não podem ser fabricados pelo corpo e devem fazer parte da
sua dieta. Estes são chamados aminoácidos essenciais. As crianças precisam
de dois aminoácidos a mais para o crescimento.

Fontes de proteína

Carne, peixe e laticínios são boa fonte de proteína. Fontes vegetais incluem
cereais, grãos e pasta. Os alimentos na tabela abaixo contém 6 gramas de proteína.

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200 ml de leite (integral)

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1 ovo médio

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6 colheres de grãos

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6 colheres de grãos

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25 g de frango

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25 g de queijo

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50 g de pasta

Onde encontramos as proteínas?

As proteínas podem ser encontradas em produtos animais como carne, peixe,
ovos, leite e seus derivados e em alimentos vegetais como cereais, grãos e
sementes. Todas as fontes de proteínas contêm alguns dos aminoácidos essenciais,
mas em quantidades variadas. Alguns alimentos como por exemplo o leite e os
ovos, contém quase que a mistura ideal de aminoácidos, geralmente com um aminoácido
essencial a menos ou em quantidades inadequadas. É importante consumir a mistura
ideal de fontes de proteínas para garantir que você tenha um suprimento adequado
de todos os aminoácidos essenciais.

Necessidades de proteína

A quantidade recomendada de proteína em sua dieta diária
é determinada principalmente pela sua idade e sexo. Os números mostrados
na tabela abaixo são as necessidades médias estimadas (NMEs).
Crianças Homens Mulheres
Idade Gramas / Dia Idade Gramas / Dia Idade Gramas / Dia
< 1 ano
1-3 anos
4-6 anos
7-10 anos
11.0
11.7
14.8
22.8
11-14 anos
15-18 anos
19-50 anos
50+ anos
33.8
46.1
44.4
42.6
11-14 anos
15-18 anos
19-50 anos
50+ anos
33.1
37.1
36.0
37.2
A Organização Mundial
da Saúde (OMS) não fornece os dados de 0-3 meses, então a NME a ser calculada.
Para evitar confusões, todos os bebês abaixo de l ano devem ser colocados
juntos.

Quanto você precisa?

É muito difícil que uma pessoa, cuja dieta forneça energia suficiente, seja
deficiente em proteína. Contudo, isto pode acontecer se sua dieta contiver
muitas "calorias vazias", como o açúcar ou o álcool, que fornecem
energia, mas muito pouca proteína.

Necessidades especiais

Existem alguns indivíduos, como as crianças, os vegetarianos, vegetarianos
ortodoxos e mulheres grávidas ou amamentando, que precisam garantir um suprimento
adequado de proteínas em sua dieta.

Crianças

As crianças necessitam de proteínas extras para que possam crescer adequadamente.
A necessidade média de proteínas de um bebê de quatro a seis meses é estimada
em 1,4 grama por quilo de peso do corpo por dia, quase o dobro da necessidade
de um adulto. Estima-se que mais do que 40% do consumo de proteínas de um
bebê deve ser de aminoácidos essenciais. Isto cai para 32% em crianças na
pré-escola e 22% em crianças de 10 a 12 anos. Adultos necessitam de 11%.

Os dois aminoácidos essenciais extras que as crianças necessitam são encontrados
nas mesmas fontes de proteínas dos outros aminoácidos essenciais. Dietas vegetarianas
ortodoxas ou macrobióticas, que não possuem produtos animais ou laticínios,
não são apropriadas para crianças pequenas. É pouco provável que elas forneçam
todos os aminoácidos essenciais. Como contêm grandes quantidades de alimentos
fibrosos, é provável que haja ingestão calórica insuficiente, como a gordura
ou os carboidratos e, portanto, a proteína poderá ser utilizada para compensar
o déficit.

Vegetarianos e vegetarianos ortodoxos

Desde que você siga as diretrizes sobre o que constitui uma dieta balanceada,
pode conseguir todos os aminoácidos essenciais e os outros nutrientes que
precisa, sem comer peixe ou carne. Contudo, você deveria variar as fontes
de proteína. As diretrizes para a dieta variam dependendo dos alimentos que
você escolhe evitar. Um ovo-lacto vegetariano come proteínas animais, como
ovo, leite e laticínios, especialmente queijo. Um vegetariano ortodoxo que
consome somente fontes vegetais de proteína pode achar mais difícil garantir
todos os nutrientes necessários, mas com certeza não e impossível. E aconselhável
ter certeza que você sabe balancear propriamente a sua dieta antes de se tornar
um vegetariano ortodoxo.

Se você estiver educando seu filho como vegetariano é importante garantir
que suas necessidades energéticas sejam supridas. Alimentos como sementes,
cereais, bananas e abacate devem ser dados com freqüência. O momento de introduzir
cada alimento deve seguir as diretrizes atuais, como, por exemplo a introdução
do trigo não deve ser feita antes de um ano de idade. Procure incluir duas
fontes vegetais de proteína diferentes em cada refeição, pois isto irá prover
uma variedade de aminoácidos. Provavelmente, será necessário suplementar a
dieta de seu filho com vitaminas e sais minerais. O ideal seria consultar
um profissional de saúde, como um nutricionista.

Gestantes e amamentação

Uma gestante necessita de seis gramas extras de proteínas diariamente para
permitir que seu bebê se desenvolva adequadamente. Deste modo irá responder
às suas necessidades, que aumentam à medida que novos tecidos do corpo se
desenvolvem. A amamentação é muito exigente tanto em termos de energia como
de proteínas. Para manter um suprimento adequado de leite, que é uma rica
fonte de proteína, estima-se que a mãe precise de 11 gramas extras de proteínas
por dia desde o nascimento até seis meses e, posteriormente, de oito gramas
diárias.

Se você estiver em uma dieta vegetariana pura ou macrobiótica, pode precisar
de suplementos de ferro e vitaminas enquanto grávida ou amamentando. Bebês
não devem receber, rotineiramente, leite de soja, pois este não é suplementado
com as vitaminas e sais minerais necessários. Você deve discutir sua dieta
ou a de seu bebê com um nutricionista.

História de caso: Anel

Polly nasceu no período correto e pesava 2,5 kg. Sua mãe, Sue, seguia uma
dieta macrobiótica e queria criá-la para comer da mesma forma. Sue amamentou
Polly e introduziu sólidos quando ela atingiu cinco meses. Polly começou a
dormir mal e seu peso não aumentou como deveria a partir do momento em que
começou com alimentos sólidos. O supervisor de saúde de Sue encaminhou para
a pediatra do hospital local. As avaliações mostraram que Polly estava anêmica
e deficiente em ferro e vitamina B 12. É provável que, como resultado de sua
dieta, o leite de Sue estivesse com falta destes dois nutrientes. O nutricionista
pediátrico orientou Sue a desmamar Polly e manter uma nutrição adequada. Ela
enfatizou que uma dieta estritamente macrobiótica não é apropriada para crianças
com menos de dois anos.

Pontos centrais

Proteínas são feitas de aminoácidos.

Os aminoácidos essenciais não podem ser produzidos pelo corpo e, portanto,
são obtidos dos alimentos.

As dietas vegetarianas podem ser apropriadas para todos os grupos etários,
mas dietas de vegetarianos ortodoxos não são adequadas para crianças, especialmente
pré-escolares.

Fonte: Guia da Saúde Familiar – revista ISTOÉ

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